Зазначено, що проблема природного та штучного вселення видів у нові ареали завжди є актуальною та є великим науковим і практичним інтересом. Чужорідні види можуть бути серйозною загрозою для біорізноманіття, сталого розвитку та охорони довкілля. Rapana venosa становить загрозу не тільки для Чорного моря, вона набула статус виду світового розповсюдження. Це вимагає всебічного дослідження особливостей життєдіяльності цього молюска. Більшість генетико-біохімічних аспектів діяльності систем рапани, в тому числі травної, практично не досліджувались. Мета роботи - з'ясувати поліморфізм та особливості експресії основних гідролаз у різних відділах травної системи рапани. Досліджено електрофоретичні спектри протеїназ, амілаз, естераз, ліпаз, фосфатаз у залозистих структурах травної системи рапани. Встановлено, що в окремих відділах травного тракту рапани функціонують різні комбінації гідролітичних ензимів. Найважливішу роль у перетравленні всіх компонентів їжі відіграють лейбленівська залоза та гепатопанкреас, а для розщеплення протеїнів - слинні залози.

Індекс рубрикатора НБУВ: Е422.251*725.111.4

Рубрики:

Bacillus

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Відкритий раніше феномен підсилення реакції зв'язування поліреактивних імуноглобулінів (ПРІГ) із антигенами за присутності протаміну і Твіну 20 досліджено детальніше. Проведено порівняльній аналіз динаміки зв'язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном, визначено константи швидкості реакції, а також константи афінності ПРІГ до антигену за присутності оптимальних доз протаміну та за його відсутності. Показано, що константа швидкості зв'язування ПРІГ з іммобілізованим антигеном за присутності оптимальних доз протаміну не збільшується, а навіть зменшується в 2 рази. Проте за присутності протаміну у 30 разів збільшується концентрація реакційноздатних молекул ПРІГ, за рахунок чого помітно збільшується швидкість взаємодії. Протамін впливає на константу афінності зв'язування ПРІГ із розчиненим антигеном і збільшує її приблизно в 3 рази. Зроблено припущення, що подібний ефект протаміну пов'язаний з його впливом на структуру молекул ПРІГ, внаслідок чого вони змінюють свою конформацію та ефективніше зв'язуються з антигенами.

Індекс рубрикатора НБУВ: Е60*732.223

Рубрики:

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Індекс рубрикатора НБУВ: Е623.33*801.1-642 + Е623.334.252.53*333

Рубрики:

Pisces Риби. Іхтіологія

Cyprinoidei Коропоподібні

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Досліджено вплив гіпоксії на експресію ядерних генів, що кодують мітохондріальні протеїни, у клітинах гліоми лінії U87 за умов пригнічення IRE1 (inositol-requiring-enzyme-1), який є центральним медіатором стресу ендоплазматичного ретикулума і контролює процеси проліферації та росту пухлин. Показано, що гіпоксія знижувала експресію генів малатдегідрогенази 2 (MDH2), малікензиму 2 (ME2), мітохондріальної аспартатамінотрансферази (GOT2) та субодиниці В сукцинатдегідрогенази (SDHB) у контрольних (трансфікованих вектором без вставки) клітин гліоми геноспецифічно. У той самий час рівень експресії генів NADP+-залежної мітохондріальної ізоцитратдегідрогенази 2 (IDH2) і субодиниці D сукцинатдегідрогенази (SDHD) у цих клітинах за умов гіпоксії істотно не змінювався. Встановлено також, що пригнічення функції сигнального ензиму IRE1 у клітинах гліоми лінії U87 послаблювало ефект гіпоксії на експресію генів ME2, GOT2 і SDHB, а також робило чутливим до гіпоксії ген IDH2. Більше того, експресія всіх досліджених генів була геноспецифічно залежною від опосередкованого IRE1 сигналювання стресу ендоплазматичного ретикулума, оскільки пригнічення IRE1 істотно знижувало їх експресію за умов нормоксії, за винятком гена IDH2, рівень експресії якого різко підвищувався. Таким чином, зміни рівня експресії ядерних генів, що кодують протеїни ME2, MDH2, IDH2, SDHB, SDHD та GOT2, можливо відображають метаболічне репрограмування мітохондрій за гіпоксії та стресу ендоплазматичного ретикулума, опосередкованого IRE1 сигнальним шляхом, і корелюють зі зниженням проліферації клітин гліоми за умов пригнічення функції ензиму IRE1.

Вивчено експресію різних генів протеїнів, що зв'язуються з подібними до інсуліну факторами росту, в клітинах гліоми лінії U87 за умов дефіциту глутаміну залежно від пригнічення IRE1 (залежного від інозитолу ензим 1), центрального медіатора стресу ендоплазматичного ретикулума. Встановлено, що витримування клітин гліоми умов дефіциту глутаміну призводить до зниження рівня експресії генів NOV/IGFBP9, WISP1 і WISP2 і збільшення - гена CYR61/IGFBP10 на рівні мРНК. У той самий час, експресія генів IGFBP6 і IGFBP7 є резистентною до умов дефіциту глутаміну в контрольних клітинах гліоми. Показано, що пригнічення IRE1 модифікує ефект дефіциту глутаміну на експресію всіх досліджених генів. Так, інгібування сигнального ензиму IRE1 посилювало ефект дефіциту глутаміну на експресію генів CYR61 і WISP1 і пригнічувало його дію на експресію гена WISP2 в клітинах гліоми. Більше того, інгібування IRE1 призводило до появи чутливості до дефіциту глутаміну експресії генів IGFBP6 і IGFBP7, але знімало цю чутливість до гена NOV. Показано, що експресія всіх досліджених генів у клітинах гліоми за присутності глутаміну регулюється сигнальним ензимом IRE1, оскільки пригнічення IRE1 істотно знижує експресію генів IGFBP6 і IGFBP9/NOV і посилює експресію генів IGFBP7, CYR61/IGFBP10, WISP1 і WISP2 за порівняння з контрольними клітинами гліоми. Результати продемонстрували, що дефіцит глутаміну порушує експресію більшості досліджених генів груп IGFBP і WISP залежно від функції IRE1 і, можливо, робить внесок у зниження проліферації клітин гліоми за умов пригнічення IRE1.

Зазначено, що синдром інсулінорезистентності (ІР) є одним із визначальних у зростанні серцево-судинних захворювань та їх наслідків. Ключовими компонентами ІР є ожиріння та дисліпідемія. Гідроксилимонна кислота (ГЛК) - інгібітор ключового ензиму ліпогенезу АТР-цитратліази (АЦЛ) - перспективний коректор ожиріння. Мета роботи - дослідити вплив ГЛК на вміст ліпідів і ліпопротеїнів у сироватці крові хом'ячків, та на вміст ліпідів та активність деяких ензимів ліпідного обміну в печінці тварин за ІР. Синдром ІР змодельовано, утримуючи тварин на високожировій дієті з додаванням фруктози. Ліпіди визначено за допомогою стандартних наборів реактивів, рівень ліпопротеїнів, активність глюкозо-6-фосфат-дегідрогенази та АЦЛ - спектрофотометрично, активність лізосомальної ліпази - флуориметрично. Виявлено розвиток гіперліпідемії та атерогенної дисліпідемії, накопичення ліпідів у печінці, активацію лізосомальної ліпази й АЦЛ та зниження активності глюкозо-6-фосфат-дегідрогенази за ІР. Застосування ГЛК зменшувало прояви гіперліпідемії, але підсилювало накопичення ліпідів у печінці.

Індекс рубрикатора НБУВ: Р645.028

Рубрики:

Пресенільні (інволюційні) і сенільні психози. Старече недоумство

Шифр НБУВ: Ж21341/а Пошук видання у каталогах НБУВ 

Досліджено вплив гіпокси-гіперкапнічного середовища за гіпотермії (штучний гіпобіоз) на жирнокислотний спектр ліпідів внутрішньої мембрани (ВМ) мітохондрій гепатоцитів і кардіоміоцитів щурів. За гіпобіозу встановлено специфічний для клітинних органел перерозподіл у вмісті жирних кислот ВМ мітохондрій, який для кардіоміоцитів призводить до зниження сумарної кількості насичених жирних кислот (НЖК) і підвищення ненасичених жирних кислот (ННЖК), а для гепатоцитів - до підвищення НЖК і зниження ННЖК. Показано зниження вмісту олеїнової кислоти, зростання вмісту арахідонової та докозагексаєнової кислот, що може обумовлюватись їх участю в регуляторних системах як за гіпобіозу, так і під час виходу із цього стану. Передбачається, що стан штучного гіпобіозу характеризується стрес-реакцією, яка призводить до оптимальної перебудови жирнокислотного складу мембранних ліпідів, направленої на підтримку функціональної активності мітохондрій гепатоцитів і кардіоміоцитів.

Класичні токсичні ефекти бісфенолу А (2,2-біс(4-гідроксифеніл)-пропан, ВРА) in vivo як ксеноестрогену детально охарактеризовано, проте молекулярні механізми індукованої ВРА гепатотоксичності залишаються не до кінця розкритими. Проведено біохімічну оцінку індукованої ВРА гепатотоксичності за умов різної забезпеченості організму ретиноїдами. Показано, що відсутність ретиноїдів як основної запасаючої форми вітаміну А забезпечує толерантність організму до індукованого ВРА ураження печінки. Додаткове надходження ретиноїдів посилює гепатотоксичні ефекти бісфенолу А, що виявляється у підвищенні показників оксидативного пошкодження ліпідів, протеїнових і непротеїнових тіолів печінки і у підвищенні активності аланінамінотрансферази в сироватці крові та активності мієлопероксидази в паренхімі печінки. Відсутність ознак гепатотоксичності у разі недостатності ретиноїдів та їх присутність за нормальної чи надлишкової кількості вітаміну А свідчать, що забезпеченість ретиноїдами є одним із факторів, які залучені у гепатотоксичні ефекти ВРА.