Досліджено особливості функціонування тирозинових протеїнфосфатаз (ТПФ-аз) у плазматичних мембранах, цитозолі спленоцитів та тимоцитів щурів через 12 годин після тотального рентгенівського опромінення у дозах 1,25; 0,5; 0,75 та 1,0 Гр. Виявлено найбільше зростання активності ТПФ-аз за умов впливу іонізуючої радіації у дозі 0,5 Гр, а для цитозольних ТПФ-аз спленоцитів - 0,25 Гр. Вивчено кінетичні властивості ізольованої ТПФ-ази CD 45. З'ясовано, що цей фермент більш споріднений з фосфатирозином, ніж з паранітрофеніфосфатом. Визначено, що опромінення тварин у дозі 0,5 Гр спричинює зниження спорідненості ферменту до фосфотирозину та зменшення максимальної швидкості фосфатазної реакції. Показано однонаправлені зміни активності тирозинових протеїнкіназ, ТПФ-аз та вмісту циклічних нуклеотидів у клітинах селезінки та тимусу щурів на тлі введення різних речовин за умов опромінення у низьких дозах.

  Скачати повний текст

Уперше встановлено кінетичні закономірності інгібуючої дії відновленого глутатіону та дигідроліпоєвої кислоти на активність лужної фосфатази з кишок теляти. Показано, що вплив відновленого глутатіону описується закономірностями частково змішаного інгібування. Взаємодію L-цистеїну з лужною фосфатазою у центрі зв'язування субстрату охарактеризовано як двостадійний процес, за яким відбувається швидке утворення первинного комплексу та має місце повільна стадія формування наступного комплексу інгібітора з ферментом. Розраховано мікроскопічні константи швидкості повільної стадії взаємодії L-цистеїну з лужною фосфатазою з кишок теляти. Доведено, що більшу спорідненість до відновленого глутатіону та L-цистеїну проявляють гідрофільні фракції цього ферменту у порівнянні з гідрофобними, одержаними після його розділення на октилсефарозі. Доведено високу ефективність інгібіторів лужної фосфатази, що містять у своїй структурі гідрофобний калікс[4]арен як фундамент для одного або двох фрагментів метиленбісфосфонової кислоти.

  Скачати повний текст