Досліджено активність АТФ: рибофлавін-5'фосфотрансферази (рибофлавінкінази, К.Ф. 2.7.1.26), ферменту першого етапу біосинтезу флавінових нуклеотидів (ФМН і ФАД), у деяких штамів дріжджів і міцеліальних грибів. З'ясовано, що безклітинні екстракти досліджених мікроорганізмів здатні фосфорилювати дві, відмінні за хімічною структурою, форми флавінового субстрату - рибофлавін і 1,5-дигідрорибофлавін. Рибофлавінкіназа і дигідрорибофлавінкіназа повністю розділені за допомогою нативного електрофорезу безклітинних екстрактів Pichia guilliermondii, Pichia pastoris, Hansenula polymorpha, Eremothecium ashbyii i Penicillium vitale. Обговорено метаболічну функцію двох різних ферментів, які синтезують ФМН і 1,5-дигідроФМН, у еукаріотичних мікроорганізмів.

The activity of ATP:riboflavin-5'-phosphotransferase (riboflavin kinase, E.C.2.7.1.26), the first step enzyme in flavin nucleotide (FMN and FAD) biosynthesis was investigated in some strains of yeasts and filamentous fungi. It was shown that extracts of these microorganisms possess the ability for phosphorylation of two structurally different forms of flavin substrate - riboflavin and 1,5-dihydroriboflavin. Riboflavin kinase and dihydroriboflavin kinase are completely separated by polyacrylamide gel electroforesis of Pichia guilliermondii, Pichia pastoris, Hansenula polymorpha, Eremothecium ashbyii and Penicillium vitale cell-free extracts. The metabolic function of two different FMN and FMNH2 synthesizing enzymes in eucaryotic microorganisms is discussed.