РА362409
Харитоненко, Г. І. Ін-т біоорган. хімії та нафтохімії НАН України.
Встановлення особливостей функціонування 5-ліпоксигенази з використанням ліпофільних нітроксильних сполук [Text] !Otitkn.pft: FILE NOT FOUND! !oizd.pft: FILE NOT FOUND! !ospec.pft: FILE NOT FOUND! !ovixd.pft: FILE NOT FOUND! !ofizxar_H.pft: FILE NOT FOUND! !Oprim_H.pft: FILE NOT FOUND! !Oisbncnk_H.pft: FILE NOT FOUND! !oant_H.pft: FILE NOT FOUND! !opri451_H.pft: FILE NOT FOUND! !Opris488_H.pft: FILE NOT FOUND!

Рубрикатор НБУВ:
Тематичні рубрики:


Анотація: Обгрунтовано використання 1-оксил-2,2,6,6-тетраметилпіперидинилових естерів гідрофобних кислот для вивчення особливостей функціонування ліпоксигеназ. 1-Оксил-2,2,6,6-тетраметилпіперидинилові естери гідрофобних кислот у міцелярній системі зменшують швидкість окиснення лінолевої кислоти або лінолелевого спирту, що каталізуються 5-ліпоксигеназою. Запропоновано механізм інгібування, який передбачає взаємодію ліофільних нітроксильних сполук з радикальними інтермедіатами, що утворюються у каталітичному циклі, та блокування подальших радиальних перетворень. Показано, що ефективність інгібування визначається природою субстрату реакції за присутності алостеричного ефектора - додецилсульфату натрію. Зроблено припущення, що взаємодія 5-ліпоксигенази з додецилсульфатом натрію посилює дисоціацію радикальних інтермедіатів з активного центру ферменту. Визначено термодинамічної параметри термоінактивації 5-ліпоксигенази. Показано, що за присутності додецилсульфату натрію константи швидкості термоінактивації та енергія активації термоінактивації ферменту збільшуються. Встановлено, що фосфатидилхолін і фосатидилінозит заміщують молекули субстрату у центрах зв'язування ферменту. Ці результати свідчать про алостеричний механізм регуляції активності 5-ліпоксигенази цими фосфоліпідами. !oprip481_H.pft: FILE NOT FOUND!
Файл:  08hgilns.zip - 0Перейти: /ard/2008/
Видання зберігається у :