Досліджено властивості гетеротримерних GTP-зв'язувальних білків та обмін фосфатидилінозитидів у разі активації М-холінергічних рецепторів серця. Встановлено, що мускариновий холінергічний агоніст карбахолін за умов перфузії ізольованого серця кроля блокує скоротливу функцію міокарда. Ідентифіковано ділянки G-білків з високою та низькою спорідненістю до зв'язування GTP, визначено їх константи дисоціації для GTP. Продемонстровано активацію карбахоліном зв'язування GTP, стимуляцію ним GTPазної активності сарколеми. Перфузія ізольованого серця карбахоліном індукує фосфатидилінозитидний цикл, що призводить до збільшення утворення вторинного месенджера інозит-1,4,5-трифосфату. Доведено, що в препаратах сарколеми міокарда наявні функціонально активні G_i- та G_q-білки, про що свідчить ADP-рибозилювання в присутності коклюшного токсину та активація обміну фосфатидилінозитидів у разі стимуляції М-холінергічних рецепторів.