Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Книжкові видання та компакт-диски (1)Реферативна база даних (12)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>A=Лабинцев А$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 7
Представлено документи з 1 до 7
1.

Короткевич Н. В. 
Отримання рекомбінантного аналога секреторної форми HB-EGF людини та оцінка перспектив його застосування в біотехнології [Електронний ресурс] / Н. В. Короткевич, Д. В. Колибо, А. Ю. Лабинцев, С. І. Романюк, С. В. Комісаренко // Biotechnology. - 2010. - Vol. 3, № 4. - С. 44-54. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2010_3_4_7
Одержано рекомбінантний аналог секреторної форми гепаринзв'язувального фактора росту людини (sHB-EGF), що подібний до епідермального фактора росту, і досліджено його функціональну активність, а також можливості створення на його основі тест-системи для виявлення дифтерійного токсину (ДТ). Показано здатність одержаного sHB-EGF зв'язувати ДТ і гепарин, а також стимулювати in vitro проліферацію клітин лінії 3Т3, що походить з фібробластів мишей лінії Balb/c. Константа афінності рекомбінантного sHB-EGF до ДТ, розрахована за методом Фріге, становила <$E1,67~cdot~10 sup 8~roman М sup -1>, що відповідає константі афінності природної форми рецептора. Рекомбінантний sHB-EGF використано замість перших антитіл в імуноензимному "сендвіч"-аналізі для виявлення ДТ. Чутливість розробленого методу становила 1,9 нг/мл. Одержаний біотехнологічний продукт може набути застосування як компонент тест-систем для діагностики дифтерії або лікарських засобів для стимуляції регенеративних процесів, а також як реагент для фундаментальних досліджень.
Попередній перегляд:   Завантажити - 303.584 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Редчук Т. А. 
Рекомбінантний химерний протеїн MPB63-MPB83 — перспективний антиген для діагностики туберкульозу [Електронний ресурс] / Т. А. Редчук, Н. В. Короткевич, А. А. Кабернюк, О. С. Олійник, А. Ю. Лабинцев, С. І. Романюк, Д. В. Колибо, С. В. Комісаренко // Biotechnology. - 2010. - Vol. 3, № 5. - С. 50-56. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2010_3_5_7
MPB63 і MPB83 - потенційно важливі для серологічної діагностики туберкульозу протеїни Mycobacterium bovis, що заслуговують на особливу увагу завдяки своїм імунобіологічним властивостям. Шляхом об'єднання послідовностей генів mpb63 та mpb83 M. bovis одержано експресійний вектор та відповідний химерний протеїн MPB63-MPB83, який може бути очищений за допомогою металоафінної хроматографії. Дослідження антигенних властивостей одержаного рекомбінантного протеїну в експериментах з використанням сироваток кролів, імунізованих антигенами MPB63 і MPB83, показали не лише відповідність антигенної структури злитого протеїну та його складових, а й можливість досягти вищого рівня сигналу в ІЕА з використанням химерної конструкції, ймовірно, завдяки кращим сорбційним властивостям. Визначено рівень антитіл проти злитого протеїну MPB63-MPB83 в сироватках крові умовно здорових, імунізованих вакциною БЦЖ, експериментально заражених різними видами мікобактерій (M. bovis, М. intracellulare, М. scrofulaceum, М. fortuitum) та хворих на лейкоз корів. Результати цих експериментів свідчать, що високий рівень антитіл проти злитого протеїну MPB63-MPB83 спостерігався лише у тварин, заражених M. bovis. Отже, одержаний генетично злитий протеїн MPB63-MPB83 в перспективі може бути використаний у ході розроблення імуноензимних тест-систем для діагностики туберкульозу великої рогатої худоби.
Попередній перегляд:   Завантажити - 267.446 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
3.

Лабинцев А. Ю. 
Оптимізація умов синтезу кон’югатів протеїну А з колоїдним золотом та розроблення підходів для їх характеристики [Електронний ресурс] / А. Ю. Лабинцев, О. С. Олійник, А. А. Кабернюк, О. Ю. Чуніхін, В. Ф. Горчев, Т. О. Курченко, В. І. Чернишов, Д. В. Колибо // Biotechnology. - 2009. - Vol. 2, № 2. - С. 76-83. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2009_2_2_8
Попередній перегляд:   Завантажити - 346.349 Kb    Зміст випуску     Цитування
4.

Олійник О. С. 
Клонування та експресія функціонально активного фрагмента D-E-A-A* протеїну А Staphylococcus aureus [Електронний ресурс] / О. С. Олійник, Д. В. Колибо, А. А. Кабернюк, А. Ю. Лабинцев, Н. Короткевич, С. І. Романюк, С. В. Комісаренко // Biotechnology. - 2009. - Vol. 2, № 1. - С. 59-68. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2009_2_1_7
Попередній перегляд:   Завантажити - 289.272 Kb    Зміст випуску     Цитування
5.

Короткевич Н. В. 
Одержання та характеристика флуоресцентних похідних рекомбінантного аналога секреторної форми HB-EGF людини [Електронний ресурс] / Н. В. Короткевич, А. Ю. Лабинцев, Д. В. Колибо, С. В. Комісаренко // Biotechnologia Acta. - 2014. - Vol. 7, № 2. - С. 46-53. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2014_7_2_6
Гепаринзв'язувальний фактор росту, подібний до епідермального ростового фактора - HB-EGF (Heparin-Binding Epidermal growth factor-like Growth Factor), належить до родини епідермальних ростових факторів і синтезується у вигляді мембранно-заякореного попередника pro-HB-EGF. Зв'язування секреторної форми фактора sHB-EGF (soluble HB-EGF) з рецепторами EGFR і HER-4 приводить до утворення відповідних лігандрецепторних комплексів та активації сигнальних шляхів, які відіграють важливу роль у регулюванні проліферації, диференціації та міграції клітин. Мета роботи - одержання рекомбінантних флуоресцентних похідних на основі повнорозмірної форми sHB-EGF людини (mCherry-sHB-EGF) та вкороченої форми sHB-EGF<$E DELTA>84-106 (mCherry-sHB-EGF<$E DELTA>84-106), яка б не містила гепаринзв'язувальної ділянки. Показано здатність обох флуоресцентних похідних специфічно зв'язуватись із EGFR-рецептором клітин та рецепторопосередковано інтерналізуватися всередину клітини, а також посилювати проліферацію клітин миші лінії 3Т3. При цьому відсутність гепаринзв'язувальної ділянки в струк турі mCherry-sHB-EGF 84-106 суттєво не впливала на його здатність зв'язуватись із рецептором, проте знижувала його мітогенну активність майже у два рази. Одержані флуоресцентні похідні sHB-EGF можуть бути зручним інструментом для дослідження молекулярних механізмів реалізації біологічної активності sHB-EGF та ролі гепаринзв'язувальної активності у процесах взаємодії sHB-EGF з рецептором і подальшого внутрішньоклітинного транспортування лігандрецепторного комплексу.
Попередній перегляд:   Завантажити - 240.437 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
6.

Короткевич Н. В. 
Клітинна модель для дослідження рецепторної та регуляторної функцій proHB-EGF людини [Електронний ресурс] / Н. В. Короткевич, А. Ю. Лабинцев, К. Ю. Манойлов, О. І. Криніна, Л. В. Дяченко, Д. В. Колибо, С. В. Комісаренко // Ukrainian biochemical journal. - 2014. - Vol. 86, № 4. - С. 69-78. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2014_86_4_8
Дослідження внутрішньоклітинних шляхів транспортування proHB-EGF, а також його ліганд-рецепторних комплексів, вимагає створення новітніх підходів і моделей, зокрема, з застосуванням флуоресцентних технік. З метою створення моделі для вивчення функцій proHB-EGF одержано генетичну конструкцію pEGFP-N1-proHB-EGF, що кодує протеїн proHB-EGF-EGFPіproHB-EGF, злитий з посиленим зеленим флуоресцентним протеїном EGFP на цитоплазматичному кінці молекули. Шляхом трансфекції pEGFP-N1-proHB-EGF одержано евкаріотичні клітини ліній Vero, які експресували на поверхні злитий протеїн proHB-EGF-EGFP. Експресований у клітинах Vero proHB-EGF-EGFP зв'язував нетоксичне флуоресцентне похідне рецепторної субодиниці B дифтерійного токсину mCherry-SubB. Після стимуляції трансфекованих клітин ТРА (12-0-тетра-деканоїлфорбол-13-ацетат), proHB-EGF-EGFP утворював флуоресцентно-мічений C-термінальний фрагмент молекули - CTF-EGFP. Отже, одержана генетична конструкція pEGFP-N1-proHB-EGF надає змогу візуалізувати молекули proHB-EGF та CTF у клітинах. Це відкриває нові можливості для дослідження їх функцій, зокрема, рецепторної функції proHB-EGF у разі звіязування з молекулою дифтерійного токсину, досліджень внутрішньоклітинних шляхів транспортування CTF та пошуку природних лігандів для proHB-EGF.
Попередній перегляд:   Завантажити - 3.018 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
7.

Короткевич Н. В. 
Одержання рекомбінантного аналога SHB-EGF людини з використанням генетичної системи транспозон–транспозаза [Електронний ресурс] / Н. В. Короткевич, А. Ю. Лабинцев, Д. В. Колибо, С. В. Комісаренко // Biotechnologia Acta. - 2015. - Vol. 8, № 4. - С. 98-107. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2015_8_4_11
Мета роботи - одержання рекомбінантного аналога розчинної форми гепаринзв'язувального EGF-подібного ростового фактора sHB-EGF у клітинах евкаріотів із використанням генетичної системи на основі транспозонів. Застосовано методи рекомбінантних ДНК та одержання евкаріотичних клітин-продуцентів рекомбінантних протеїнів. У результаті одержали евкаріотичні клітини-продуценти рекомбінантного аналога секреторної форми гепаринзв'язувального фактора росту людини sHB-EGF на основі лінії НЕК293. Для одержання генетичних конструкцій, що кодують ген sHB-EGF, використовували невірусну систему експресії на основі транспозонів. Експерименти на мишах виявили можливість застосування одержаних генетичних конструкцій для пошуку підходів до використання sHB-EGF у генній терапії різноманітних патологічних станів.
Попередній перегляд:   Завантажити - 318.106 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського