Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Реферативна база даних (1)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>AT=Lebedeva The new base excision$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 1
1.

Lebedeva N. A. 
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 [Електронний ресурс] / N. A. Lebedeva, N. I. Rechkunova, O. I. Lavrik // Biopolymers and cell. - 2012. - Vol. 28, № 3. - С. 202-206. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BPK_2012_28_3_7
Зазначено, що тирозил-ДНК-фосфодіестераза 1 (Tdp1) людини гідролізує 3'-фосфотирозильні зв'язки, які утворюються in vivo в результаті приєднання до ДНК-топоізомерази і (Top1). Tdp1 людини також здатна видаляти з 3'-кінця ДНК інші модифікувальні групи, включаючи 3'-фосфогліколати та залишки дезоксирибози, тобто функціонувати як 3'-фосфодіестераза та фермент репарації. Недавно показано, що Tdp1 людини притаманна ще одна активність - вона може гідролізувати апуринові/апіримідинові (АР) сайти всередині ланцюга ДНК з утворенням 3'-кінцевого фосфату. АР-сайти - це одне з найчастіше виникаючих пошкоджень ДНК. Ключовим ферментом, який розщеплює АР-сайти, є апуринова/апіримідинова ендонуклеаза 1 (АРЕ1). Проте в клітинах ссавців існує шлях репарації, незалежний від АРЕ1, у якому беруть у часть ДНК-глікозилази. Описано ще один АРЕ1-незалежний шлях репарації АР-сайтів за участі Tdp1. До повного циклу репарації залучені полінуклеотидкіназа/фосфатаза, яка має 3'-фосфатазну активність, ДНК-полімераза та ДНК-лігаза.
Попередній перегляд:   Завантажити - 2.09 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
 
Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського