Простийпошук |
Розширенийпошук |
Покажчики
|
Професійний пошук |
Рубрикатор НБУВ |
Розподілений пошук |
Бази даних
Наукова періодика України - результати пошуку
Книжкові видання та компакт-дискиЖурнали та продовжувані виданняАвтореферати дисертаційРеферативна база данихНаукова періодика УкраїниТематичний навігаторАвторитетний файл імен осіб
 |
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
| Знайдено в інших БД: | Реферативна база даних (5) |
Список видань за алфавітом назв: Авторський покажчик Покажчик назв публікацій  |
Пошуковий запит: (<.>A=Юкало А$<.>) | |||
|
Загальна кількість знайдених документів : 4 Представлено документи з 1 до 4 |
|||
| 1. | 
Юкало А. В. Біоактивні пептиди протеїнів сироватки молока корів (Bos taurus) [Електронний ресурс] / А. В. Юкало, К. Є. Дацишин, В. Г. Юкало // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 5. - С. 49-61. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_5_6 Наведено дані щодо біологічних властивостей протеїнів сироватки молока, які реалізуються на рівні продуктів їх протеолітичного розщеплення - біоактивних пептидів. Основними функціями цих протеїнів є забезпечення амінокислотного живлення ссавців на початкових етапах розвитку, транспорт жирних кислот і ретинолу, участь у синтезі лактози, транспортуванні іонів кальцію і заліза, імунний захист, антимікробна дія та ін. В останні роки встановлено, що протеїни сироватки молока, подібно до казеїнів, є попередниками низки біологічно активних пептидів. Серед продуктів протеолітичного розщеплення <$Ebeta>-лактоглобуліну, <$Ealpha>-лактоальбуміну, лактоферину та альбуміну сироватки молока виявлено інгібітори ангіотензинперетворювального ензиму, опіоїдні пептиди - агоністи опіатних рецепторів, антимікробні пептиди, пептиди з імуномодуляторною та гіпохолестеролемічною дією, а також пептиди, що впливають на моторику кишечника. Проаналізовано дані щодо можливої участі пептидів протеїнів сироватки молока в реалізації таких біологічних функцій, як засвоєння іонів кальцію, антиоксидантна дія, регулювання апетиту, антиканцерогенна активність. Зроблено припущення, що утворення біоактивних пептидів можна розглядати як додаткову функцію природних харчових протеїнів, яка надає переваги організмові ссавців і позитивно впливає на їх розвиток у неонатальний період. Розглянуто шляхи утворення біоактивних пептидів, їх стійкість до дії протеолітичних ензимів, здатність проникати в кров'яне русло і виявляти біологічну дію. На сьогодні одержано обмежену кількість продуктів з біоактивними пептидами протеїнів сироватки молока. Для їх ширшого застосування потрібні подальші дослідження будови, механізму, шляхів і способів виділення, створення функціональних продуктів на основі біоактивних пептидів із протеїнів сироватки молока надасть змогу більш раціонально використовувати цей побічний продукт молочної промисловості. | ||
| 2. |
Юкало А. В. Протеїни казеїнового комплексу молока корів (Bos taurus) як попередники біологічно активних пептидів [Електронний ресурс] / А. В. Юкало, Л. А. Сторож, В. Г. Юкало // Biotechnology. - 2012. - Vol. 5, № 4. - С. 21-33. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2012_5_4_4 Наведено дані щодо складу протеїнів казеїнового комплексу молока корів (Bos taurus | ||
| 3. | 
Сторож Л. А. Електронна мікроскопія нативних казеїнових міцел [Електронний ресурс] / Л. А. Сторож, А. В. Юкало // Біологія тварин. - 2011. - Т. 13, № 1-2. - С. 436-440. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bitv_2011_13_1-2_71 Досліджено казеїнові міцели, виділені в системі вода - білки молока - пектин. За допомогою електронної мікроскопії розраховано середній частинковий діаметр міцел білкової фази, одержаної у разі розшарування даної системи, та міцел знежиреного молока. Середній діаметр виділених міцел становив 23,60 нм, середній діаметр міцел молока - 24,84 нм. Проведені дослідження показали, що казеїнові міцели у знежиреному молоці та білковій фазі мають подібні форму і розміри. | ||
| 4. |
Юкало А. В. Специфічність дії приклітинних протеїназ лактококів по відношенню до казеїнових фракцій [Електронний ресурс] / А. В. Юкало, О. Й. Цісарик // Біологія тварин. - 2015. - Т. 17, № 3. - С. 139-144. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/bitv_2015_17_3_22 Специфічність приклітинних протеїназ лактококів по відношенню до казеїнових фракцій відіграє важливу роль у формуванні показників якості ферментованих молочних продуктів, а також в утворенні природних біологічно активних пептидів казеїнового походження. Існуючі методи встановлення специфічності цих ензимів базуються на довготривалому вирощуванні лактококів у молочному середовищі або складному виділенні й ідентифікації приклітинних протеїназ. Мета роботи - визначення специфічності приклітинних протеїназ лактококів з використанням як субстрату гомогенних казеїнових фракцій. Фракції <$Ealpha sub S1>-, beta- і kappa-казеїнів виділяли диференційним осадженням в ізоелектричній точці за присутності сечовини і препаративним електрофорезом у поліакриламідному гелі. Для визначення загальної протеолітичної активності та відбору протеїназо-позитивних штамів проведено їх короткотермінове вирощування (12 год) у стерильному знежиреному молоці за <$E30~symbol Р roman C>. У випадку розвитку протеїназо-позитивних штамів концентрація продуктів протеолізу через 12 год культивування залишається незмінною або збільшується. Це залежить від активності та кількості приклітинної протеїнази. Проведено тестування штамів на здатність утворювати молочну кислоту та коагулювати казеїни молока. Ці характеристики є одними з найважливіших у молочнокислих бактерій і тісно пов'язані з протеолітичною активністю. Для проведення протеолізу використовували протеїназо-позитивні клітини лактококів, вирощені у молочному середовищі. Клітини відмивали від компонентів середовища і концентрували за умов збереження їх приклітинних протеїназ. Специфічність приклітинних протеїназ лактококів встановлювали на основі електрофоретичного аналізу нерозщеплених казеїнових субстратів у лужній системі однорідного поліакриламідного гелю. В результаті проведеного аналізу визначено тип приклітинних протеїназ 4-х штамів L. lactis ssp. lactis. Запропонований метод надає змогу значно скоротити тривалість аналізу та встановити специфічність і тип приклітинної протеїнази лактококів. | ||
Попередній перегляд: 
Реферативна БД
 |
| Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів |
 Пам`ятка користувача |