 Книжкові видання та компакт-диски Журнали та продовжувані видання Автореферати дисертацій Реферативна база даних Наукова періодика України Тематичний навігатор Авторитетний файл імен осіб
 |
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
Пошуковий запит: (<.>A=Карахим С$<.>) |
Загальна кількість знайдених документів : 5
Представлено документи з 1 до 5
|
| 1. |
Карахим С. А.
Об истинных и кажущихся константах Михаэлиса в энзимологии. II. Выполняется ли уравнение Kmapp = Ks + kcat/k1 для энзиматических реакций с участием активаторов? [Електронний ресурс] / С. А. Карахим // Український біохімічний журнал. - 2012. - Т. 84, № 2. - С. 93-104. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2012_84_2_13
Рассмотрены различия между истинными и кажущимися константами скорости и константами Михаэлиса. Истинными являются константы скорости элементарных стадий реальных механизмов, и могут быть определены только для надежно установленного механизма, для которого получено уравнение начальной скорости, из которого виден физический смысл этих констант и которое позволяет найти способ их расчета. Истинная константа Михаэлиса Km выражается уравнением Km = (k-1 + k2)/k1. Значения истинных констант не зависят от концентраций реактантов, активаторов, ингибиторов, посторонних веществ и pH. Кажущиеся константы скорости - это такие константы скорости сложной реакции, которые наблюдаются при описании ее уравнением простой реакции. Они могут быть функциями нескольких истинных констант скорости и/или концентраций реагирующих веществ и не имеют ясного физического смысла, обеспечивая лишь формальную связь между скоростью реакции и концентрацией реактанта вне зависимости от изучаемого механизма. Константа Михаэлиса, рассчитанная на основании половины предельной скорости, является кажущейся константой.Проанализировано уравнение для кажущейся константы Михаэлиса <$E K sub roman m sup app> энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов, выраженного через субстратную константу <$E K sub s> и константу скорости распада энзим-субстратного комплекса <$E k sub cat>. Показано, что, хотя формально механизмы таких реакций можно записать в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и получить выражение для кажущейся константы Михаэлиса в виде уравнения <$E K sub roman m sup app~=~K sub s~+~k sub cat "/" k sub 1>, но использовать такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.Приведен критический анализ метода Слейтера - Боннера, применяющегося для графического определения субстратной константы (<$E K sub roman s>) по линейной зависимости кажущейся константы Михаэлиса (<$E {roman K sub m} sup app>) от предельной скорости (<$E {roman V} sup app>) энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов. Показано, что, хотя формально можно записать механизмы таких реакций в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и найти взаимосвязь <$E {roman K sub m} sup app> и <$E {roman V} sup app> в виде уравнения <$E {roman K sub m} sup app~=~roman K sub s~+~{roman V} sup app "/" k sub 1 [ roman E ] sub 0> (где [E]0 - общая концентрация энзима, а <$E k sub 1> - константа скорости образования энзим-субстратного комплекса из свободных энзима и субстрата), с помощью которого рассчитывать <$E roman K sub s> и индивидуальные константы скорости, но это неправильно и применять такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.
| | 2. |
Карахим С. А.
Об истинных и кажущихся константах Михаэлиса в энзимологии. III. Существует ли линейная зависимость между кажущейся константой Михаэлиса и предельной скоростью и можно ли с ее помощью определять величину субстратной константы? [Електронний ресурс] / С. А. Карахим // Український біохімічний журнал. - 2012. - Т. 84, № 3. - С. 95-110. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2012_84_3_13
Рассмотрены различия между истинными и кажущимися константами скорости и константами Михаэлиса. Истинными являются константы скорости элементарных стадий реальных механизмов, и могут быть определены только для надежно установленного механизма, для которого получено уравнение начальной скорости, из которого виден физический смысл этих констант и которое позволяет найти способ их расчета. Истинная константа Михаэлиса Km выражается уравнением Km = (k-1 + k2)/k1. Значения истинных констант не зависят от концентраций реактантов, активаторов, ингибиторов, посторонних веществ и pH. Кажущиеся константы скорости - это такие константы скорости сложной реакции, которые наблюдаются при описании ее уравнением простой реакции. Они могут быть функциями нескольких истинных констант скорости и/или концентраций реагирующих веществ и не имеют ясного физического смысла, обеспечивая лишь формальную связь между скоростью реакции и концентрацией реактанта вне зависимости от изучаемого механизма. Константа Михаэлиса, рассчитанная на основании половины предельной скорости, является кажущейся константой.Проанализировано уравнение для кажущейся константы Михаэлиса <$E K sub roman m sup app> энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов, выраженного через субстратную константу <$E K sub s> и константу скорости распада энзим-субстратного комплекса <$E k sub cat>. Показано, что, хотя формально механизмы таких реакций можно записать в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и получить выражение для кажущейся константы Михаэлиса в виде уравнения <$E K sub roman m sup app~=~K sub s~+~k sub cat "/" k sub 1>, но использовать такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.Приведен критический анализ метода Слейтера - Боннера, применяющегося для графического определения субстратной константы (<$E K sub roman s>) по линейной зависимости кажущейся константы Михаэлиса (<$E {roman K sub m} sup app>) от предельной скорости (<$E {roman V} sup app>) энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов. Показано, что, хотя формально можно записать механизмы таких реакций в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и найти взаимосвязь <$E {roman K sub m} sup app> и <$E {roman V} sup app> в виде уравнения <$E {roman K sub m} sup app~=~roman K sub s~+~{roman V} sup app "/" k sub 1 [ roman E ] sub 0> (где [E]0 - общая концентрация энзима, а <$E k sub 1> - константа скорости образования энзим-субстратного комплекса из свободных энзима и субстрата), с помощью которого рассчитывать <$E roman K sub s> и индивидуальные константы скорости, но это неправильно и применять такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.
| | 3. |
Борецкая М. А.
Изучение структуры экзополимерного комплекса биопленки коррозионно-активных бактерий [Електронний ресурс] / М. А. Борецкая, О. С. Суслова, В. Ф. Горчев, С. А. Карахим // Biotechnology. - 2012. - Vol. 5, № 6. - С. 78-84. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2012_5_6_10
Изучены углеводные и протеиновые компоненты биопленки, сформированной на поверхности малоуглеродистой стали коррозионно-активными бактериями Thiobacillus thioparus 224M и гетеротрофным спутником Stenotrophomonas maltophilia 22М. Установлено, что при совместном культивировании в составе экзополимера появляются моносахариды, ранее не встречающиеся в составе матрикса монокультур (рамноза, рибоза, ксилоза, галактоза). С помощью конфокального лазерного сканирующего микроскопа LSM 510 META (Carl Zaiss, Германия) изучена пространственная локализация компонентов матрикса биопленки. Использование флюоресцентно-меченого лектина Concanavalin A (Sigma, США) и протеинспецифичного красителя Thiazine Red (Sigma, США) позволило показать структурные особенности биопленки, связанные с пространственной локализацией компонентов. Полученные данные об изучении структуры и функций биопленок важны для понимания механизмов образования таких форм в природе, медицине, промышленности.
| | 4. |
Карахим С. А.
Математическое моделирование кальциевого гомеостаза в гладкомышечных клетках в условиях модуляции активности кальциевого насоса плазматической мембраны [Електронний ресурс] / С. А. Карахим, В. Ф. Горчев, П. Ф. Жук, С. А. Костерин // Український біохімічний журнал. - 2013. - Т. 85, № 5. - С. 177-190. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2013_85_5_22
С помощью метода компьютерного моделирования исследована математическая модель внутриклеточного кальциевого гомеостаза в гладкомышечных клетках. Показано, что увеличение предельной скорости (<$EV sub {m roman PM }>) или уменьшение константы Михаэлиса (<$EK sub {m roman PM }>) кальциевого насоса плазматической мембраны (PMCA) приводит к снижению концентрации Ca<^>2+ в цитозоле и саркоплазматическом ретикулуме (SR); незначительное уменьшение <$EV sub {m roman PM }> или увеличение <$EK sub {m roman PM }> вызывает плавное повышение концентрации Ca<^>2+ в цитозоле за счет медленного базального потока (МБП), поскольку не происходит массированного выброса Ca<^>2+ из SR; при дальнейшем уменьшении <$EV sub {m roman PM }> или увеличении <$EK sub {m roman PM }> начинается процесс Ca<^>2+-индуцированного выброса Ca<^>2+ из SR и система переходит в колебательный режим; при достижении определенного низкого уровня <$EV sub {m roman PM }> или высокого уровня <$EK sub {m roman PM }>, периодические колебания концентрации Ca<^>2+ в цитозоле прекращаются, остается только одно первое колебание, после которого плавно устанавливается новый уровень концентрации цитозольного Ca<^>2+, намного более высокий, чем в исходном базальном состоянии (ИБС); чувствительность миоцитов с пониженной <$EV sub {m roman PM }> или повышенной <$EK sub {m roman PM }> к действию агониста повышается, а миоцитов с увеличенной <$EV sub {m roman PM }> или с уменьшенной <$EK sub {m roman PM }> - снижается. В случае изменения параметров PMCA (<$EV sub {m roman PM }> или <$EK sub {m roman PM }>) пассивный поток Ca<^>2+ в цитозоль из внеклеточного пространства практически неизменным (и равным по величине МБП) на протяжении всего процесса, а начальная скорость работы РМСА в новом равновесном состоянии (НРС) практически равна начальной скорости в ИБС. Это позволяет вычислять новое значение <$EV sub {m roman PM }> или <$EK sub {m roman PM }> по величине концентрации Ca<^>2+ в цитозоле в НРС.
| | 5. |
Карахим С. А.
Об истинных и кажущихся константах Михаэлиса в энзимологии. I. Отличительные признаки [Електронний ресурс] / С. А. Карахим // Український біохімічний журнал. - 2011. - Т. 83, № 5. - С. 94-109. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2011_83_5_14
Рассмотрены различия между истинными и кажущимися константами скорости и константами Михаэлиса. Истинными являются константы скорости элементарных стадий реальных механизмов, и могут быть определены только для надежно установленного механизма, для которого получено уравнение начальной скорости, из которого виден физический смысл этих констант и которое позволяет найти способ их расчета. Истинная константа Михаэлиса Km выражается уравнением Km = (k-1 + k2)/k1. Значения истинных констант не зависят от концентраций реактантов, активаторов, ингибиторов, посторонних веществ и pH. Кажущиеся константы скорости - это такие константы скорости сложной реакции, которые наблюдаются при описании ее уравнением простой реакции. Они могут быть функциями нескольких истинных констант скорости и/или концентраций реагирующих веществ и не имеют ясного физического смысла, обеспечивая лишь формальную связь между скоростью реакции и концентрацией реактанта вне зависимости от изучаемого механизма. Константа Михаэлиса, рассчитанная на основании половины предельной скорости, является кажущейся константой.Проанализировано уравнение для кажущейся константы Михаэлиса <$E K sub roman m sup app> энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов, выраженного через субстратную константу <$E K sub s> и константу скорости распада энзим-субстратного комплекса <$E k sub cat>. Показано, что, хотя формально механизмы таких реакций можно записать в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и получить выражение для кажущейся константы Михаэлиса в виде уравнения <$E K sub roman m sup app~=~K sub s~+~k sub cat "/" k sub 1>, но использовать такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.Приведен критический анализ метода Слейтера - Боннера, применяющегося для графического определения субстратной константы (<$E K sub roman s>) по линейной зависимости кажущейся константы Михаэлиса (<$E {roman K sub m} sup app>) от предельной скорости (<$E {roman V} sup app>) энзиматических реакций, протекающих с участием активаторов. Показано, что, хотя формально можно записать механизмы таких реакций в виде схемы, аналогичной модели Михаэлиса - Ментен, и найти взаимосвязь <$E {roman K sub m} sup app> и <$E {roman V} sup app> в виде уравнения <$E {roman K sub m} sup app~=~roman K sub s~+~{roman V} sup app "/" k sub 1 [ roman E ] sub 0> (где [E]0 - общая концентрация энзима, а <$E k sub 1> - константа скорости образования энзим-субстратного комплекса из свободных энзима и субстрата), с помощью которого рассчитывать <$E roman K sub s> и индивидуальные константы скорости, но это неправильно и применять такой подход для исследования всех реакций с участием активаторов нельзя. Указанное уравнение в общем случае не соблюдается, его можно выполнять только для некоторых механизмов или при определенных соотношениях кинетических параметров энзиматических реакций.
|
|
|
Простий
Розширений
Попередній перегляд: 
Реферативна БД
Пам`ятка користувача