 Книжкові видання та компакт-диски  Журнали та продовжувані видання  Автореферати дисертацій  Реферативна база даних  Наукова періодика України  Тематичний навігатор  Авторитетний файл імен осіб
 |
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
Пошуковий запит: (<.>A=Мацелюх$<.>) |
Загальна кількість знайдених документів : 88
Представлено документи з 1 до 20
|
| | |
| 1. |
Мацелюх Б. Корифей мікробіології : до 150-річчя від дня народження С. М. Виноградського [Електронний ресурс] / Б. Мацелюх // Вісник Національної академії наук України. - 2006. - № 9. - С. 53-55. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/vnanu_2006_9_5
| | 2. |
Мацелюх І. А. Історіографічна література щодо походження великокнязівських церковних Уставів: дискусійні питання [Електронний ресурс] / І. А. Мацелюх // Вісник Академії адвокатури України. - 2013. - Число 1. - С. 5-9. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/vaau_2013_1_3
| | 3. |
Мацелюх О. В. Очищення і фізико-хімічні властивості пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 з еластазною і фібринолітичною активністю [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, Л. Д. Варбанець // Український біохімічний журнал. - 2012. - Т. 84, № 6. - С. 25-36. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2012_84_6_5 Розроблено схему виділення і очищення пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324, яка включає осадження сульфатом амонію та хроматографію на нейтральних і заряджених TSK-гелях. Встановлено, що ензим виявляє специфічність щодо еластину і фібрину. Молекулярна маса його - 26 кДа. Показано, що ензим є сериновою лужною пептидазою, оптимуми рН гідролізу еластину і фібрину становлять 9,0 і 10,0 відповідно. Температурний оптимум гідролізу еластину - при 40 <$E symbol Р>C, а фібрину - 50 <$E symbol Р>C. Показано високу стабільність очищеного препарату в діапазонах рН і температур. Встановлено стабілізуючий вплив на активність пептидази катіонів цинку в концентрації 1 мМ і інгібуючий вплив майже всіх досліджених катіонів двовалентних металів. Досліджувані аніони на активність ензиму практично не впливають, за винятком хлоридів і ацетатів, які знижують її в середньому на 20 %, і фосфат-аніонів, що на 15 - 30 % підвищують його активність.
| | 4. |
Варбанець Л. Д. The coordination compounds ofcobalt (II, III) with dithiocarbamicacid derivatives — modificators of hydrolytic enzymes activity [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанець, О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, К. В. Авдіюк, О. В. Гудзенко, І. Й. Сейфулліна, Г. М. Масановець, М. В. Хитрич // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 1. - С. 73-80. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_1_8
| | 5. |
Нідялкова Н. А. Оптимізація середовища для синтезу фібринолітичної пептидази Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Biotechnology. - 2012. - Vol. 5, № 4. - С. 74-81. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2012_5_4_9 Досліджено умови культивування Bacillus thuringiensis ІМВ В-7324 для біосинтезу пептидази з фібринолітичною активністю. Встановлено, що максимальний синтез ензиму (4,17 од/мг протеїну) відбувається у стаціонарній фазі росту штаму за умов глибинного культивування. Показано, що для біосинтезу пептидази значущими є всі компоненти базового середовища, крім желатину, вилучення якого призводить до підвищення активності в 4 рази (21 од/мг). Вивчено вплив різних джерел азоту і вуглецю на синтез ензиму. Виявлено, що оптимальними джерелами є сульфат амонію і мальтоза, використання яких надає змогу збільшити вихідну активність у 12 разів (50 од/мг протеїну). За допомогою двофакторного експерименту на чотирьох рівнях визначено оптимальні концентрації мальтози і сульфату амонію в середовищі, за яких вдалося підвищити фібринолітичну активність у 25 разів (105 од/мг протеїну). Оптимізоване середовище містило (г/л): мальтозу - 19,0, (NH4)2SO4 - 12,0, КН2РО4 - 1,6, <$E roman {ZnSO sub 4~cdot~7H sub 2 O}> - 0, 25, <$E roman {MgSO sub 4~cdot~7H sub 2 O}> - 0,75.
| | 6. |
Поліщук Л. В. Спадкова мінливість ознаки синтезу каротиноїдів у Streptomyces globisporus 1912 [Електронний ресурс] / Л. В. Поліщук, С. Л. Голембіовська, Б. П. Мацелюх, В. В. Лук‘янчук // Мікробіологічний журнал. - 2013. - Т. 75, № 5. - С. 40-46. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2013_75_5_7 Сімнадцять спонтанних та індукованих мутантів, які набули нову ознаку - синтез бета-каротину та лікопіну, одержано у штаму Streptomyces globisporus 1912. Встановлено, що спонтанні мутанти більш стабільно успадковують набутий каротиногенез у порівнянні з індукованими варіантами. Синтез каротиноїдів у всіх виділених культур Crt<^>+ та Lcp<^>+ є конститутивною ознакою. Показано, що мутанти 4 Crt<^>+, 6 Crt<^>+, 7 Crt<^>+, RV Crt<^>+ і R3 Crt<^>+ синтезують одночасно каротин та лікопін, в той час як мутанти TpS16-1, TpS16-2, 4 Lcp<^>+ та R3 Lcp<^>+ - тільки лікопін. Одержані каротинсинтезуючі мутанти S. globisporus 1912 характеризуються одночасною зміною двох чи трьох фенотипових ознак: синтезу антибіотика ландоміцину Е, спороутворення та каротиногенезу. Можна припустити, що висока мінливість ознаки каротиногенезу у штама S. globisporus 1912 пов'язана з локалізацією кластера crt-генів на кінцевій ділянці лінійної хромосоми поруч із ділянкою TIR, в якій, згідно з даними літератури, відбуваються часті структурні перебудови ДНК.
| | 7. |
Нідялкова Н. А. Фізико-хімічні властивості фібринолітичної пептидази Bacillus thuringiensis IMV B-7324 [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2013. - Т. 75, № 4. - С. 3-7. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2013_75_4_2 Дослідження фізико-хімічних властивостей фібринолітичної пептидази Bacillus thuringiensis IMB B-7324 показало, що ензим проявляє оптимальну фібринолітичну активність за pH 10,0 і температури <$E50~symbol Р roman C>. Стабільність пептидази зберігалася в інтервалі значень pH від 6,0 до 11,0 і температури від 20 до <$E50~symbol Р roman C> протягом 1 год. Пригнічення активності фібринолітичної пептидази етиленгліколь тетраоцтовою кислотою (ЕГТА) та динатрієвою сіллю етилендіамінотетраоцтвої кислоти (трилон Б) свідчить про її належність до групи металопептидаз. Встановлено, що катіони Ag<^>+, Mg<^>2+ і Ba<^>2+ підвищують фібринолітичну активність на 40, 25 і 30 %, відповідно, в той час як Ca<^>2+, Zn<^>2+, Cu<^>2+, Pb<^>2+ і Hg<^>2+ знижують її на 30 - 60 %. Деякі з досліджуваних аніонів (F<^>-, Br<^>-, <$Eroman SO sub 4 sup 2->, <$Eroman {S sub 2 O} sub 3 sup 2->, <$Eroman AsO sub 4 sup 3->, <$Eroman NO sub 3 sup-> і <$Eroman NO sub 2 sup ->) на 25 - 100 % пригнічують активність фібринолітичної пептидази В. thuringiensis IMB B-7324.
| | 8. |
Нідялкова Н. А. Фібринолітичні пептидази Bacillus [Електронний ресурс] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2013. - Т. 75, № 3. - С. 80-93. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2013_75_3_12
| | 9. |
Мацелюх Е. В. Особливості росту і біосинтезу еластази утантним варіантом Bacillus sp. 27-88ELS+ [Електронний ресурс] / Е. В. Мацелюх, Н. А. Нидялкова, Л. Д. Варбанец // Biotechnology. - 2011. - Vol. 4, № 3. - С. 43-50. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2011_4_3_7 Вивчення динаміки росту культури Bacillus sp. 27-88Els<^>+, а також характеру синтезу еластази показало, що ензимоутворення відбувається одночасно з ростом культури. Встановлено вплив різних джерел вуглецю і азоту на синтез еластази культурами Bacillus sp. 27-88Els<^>+ і Bacillus sp. 27. Показано, що синтез еластази батьківським штамом Bacillus sp. 27 залежить від присутності в середовищі росту низькомолекулярних джерел як вуглецю, так і азоту, при цьому вплив регуляції такого виду на синтез еластази мутантним варіантом послаблений. Додаючи в середовище росту аланін як єдине джерело азоту, виявили еластазну активність в культуральній рідині мутантного варіанта Bacillus sp. 27-54Els<^>-.
| | 10. |
Мацелюх О. В. Отримання мутантів Bacillus sp. з підвищеною здатністю до синтезу еластази [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх // Biotechnology. - 2010. - Vol. 3, № 2. - С. 42-47. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2010_3_2_6
| | 11. |
Мацелюх О. В. Еластолітичні ензими мікроорганізмів [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх, Н. А. Нідялкова, Л. Д. Варбанець // Biotechnology. - 2010. - Vol. 3, № 4. - С. 20-28. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2010_3_4_4 Зазначено, що еластолітичні ензими використовують у промисловості й медицині для гідролізу еластину - природного нерозчинного фібрилярного протеїну, що є складовою сполучної тканини більшості хребетних тварин. Описані в літературі еластолітичні ензими відрізняються між собою за каталітичними механізмами і субстратною специфічністю. Узагальнено дані щодо здатності деградувати еластин ензимами, виділеними з різних групп мікроорганізмів - бактерій, актиноміцетів і мікроскопічних грибів. Розглянуто деякі фізико-хімічні властивості препаратів еластолітичних ензимів та їх роль у патогенності Pseudomonas aeruginosa.
| | 12. |
Мацелюх О. В. Колагенолітичні ферменти мікроорганізмів [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Biotechnology. - 2008. - Vol. 1, № 3. - С. 13-24. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2008_1_3_4
| | 13. |
Варбанец Л. Д. Координационные соединения цинка с N-замещенными тиокарбамоил-N′-пентаметиленсульфенамидами – модификаторы активности энзимов протеолитического и гликолитического действия [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанец, Е. В. Мацелюх, Е. В. Гудзенко, Н. В. Борзова, И. И. Сейфуллина, Г. Н. Хитрич // Український біохімічний журнал. - 2011. - Т. 83, № 3. - С. 25-36. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2011_83_3_5 Исследование влияния ряда координационных соединений цинка с N-замещенными тиокарбамоил-N'-пентаметиленсульфенамидами на активность эластазы, alpha-L-рамнозидазы и alpha-галактозидазы свидетельствует о возможности использования их в качестве стимуляторов или ингибиторов указанных энзимов. Показано, что все вещества в концентрации 0,1 и 0,01 % практически в одинаковой степени (90 - 100 %) ингибируют активность эластазы Bacillus thuringiensis 27-88Els<^>+. Комплексы [Zn(L2)Br2], [Zn(L1)(NCS)2] и [Zn(L3)(NCS)2] при экспозиции в течение 20 час активируют alpha-L-рамнозидазную активность Cryptococcus albidus 1001. Остальные соединения либо не влияют на активность, либо ингибируют ее на 7 - 23 %. Полученные результаты свидетельствуют, что решающую роль в этом процессе играют не отдельные фрагменты (L-лиганд и анионы), а молекулы комплексов цинка в целом. Можно также говорить о том, что присутствие хлоридного аниона во всех случаях уменьшает alpha-L-рамнозидазную активность C. albidus 1001. Показано повышение alpha-L-рамнозидазной активности Eupenicillium erubescens 248 от 7 до 60 % под влиянием всех исследуемых комплексов, кроме [Zn(L3)(NCS)2]. Повышение активности alpha-галактозидаз Aspergillus niger и Cladosporium cladosporioides при использовании исследованных координационных соединений цинка в концентрации 0,01 % (время экспозиции 60 мин) не наблюдается. Активность alpha-галактозидазы Penicillium canescens ингибируется в этих условиях (на 20 %). Из полученных данных следует, что характер взаимодействия исследованных комплексов цинка изменяется в зависимости от изучаемого энзима и штамма, его продуцирующего.
| | 14. |
Мацелюх Е. В. Протеиновые ингибиторы пептидаз, синтезируемые микроорганизмами [Електронний ресурс] / Е. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанец // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 6. - С. 9-27. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_6_3 Систематизированы данные литературы о протеиновых ингибиторах пептидаз, синтезируемых различными видами микроорганизмов. Показано, что в настоящее время на основании гомологии последовательностей аминокислот протеиновые ингибиторы сгруппированы в 77 семейств, 29 из которых содержат ингибиторы микроорганизмов. Механизм ингибирования пептидаз протеинами может быть связан либо с каталитическим механизмом действия пептидаз, либо включать не связанное с ним блокирование активного центра или его окружения. Структурные элементы протеиновых ингибиторов, ответственные за связывание с пептидазами, в большинстве своем включают N- или C-концевые последовательности, незащищенные полипептидные петли (цепи), действующие независимо или в комбинации с другими элементами. Проанализированы основные свойства, структурные особенности и, где это установлено, функции протеиновых ингибиторов пептидаз. Поскольку некоторые протеины эффективно ингибируют такие пептидазы, как субтилизин, химотрипсин, панкреатическую эластазу, возможно их практическое применение для лечения таких заболеваний, как эмфизема легких, артрит, панкреатит, тромбоз, повышение артериального давления, мышечная дистрофия, рак. Предположено, что роль бактериального гомолога альфа-макроглобулина Escherichia coli, являющегося периплазматическим протеином, заключается в защите периплазматического пространства от действия собственных пептидаз бактерии. Благодаря специфическому свойству альфа-2-макроглобулинов связывать активные молекулы эндопептидаз они нашли применение в биотехнологии для выделения эндопептидаз из неочищенных биологических препаратов и для титрования их активных центров. У некоторых свободноживущих бактерий протеиновые ингибиторы могут синтезироваться для защиты от действия собственных энзимов, в то время как для патогенов наличие этих протеинов может играть определенную роль как в инфекционном процессе, так и в системе защиты от пептидаз хозяина.
| | 15. |
Мацелюх Б. П. Виділення і характеристика антибіотиків стрептоміцетів, ізольованих із ґрунтів України [Електронний ресурс] / Б. П. Мацелюх, О. І. Бамбура, О. П. Копейко, О. Л. Стоянова // Мікробіологічний журнал. - 2011. - Т. 73, № 1. - С. 17-23. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2011_73_1_4 Виділено й очищено за допомогою тонкошарової хроматографії 13 антибіотиків червоного, рожевого, жовтого та фіолетового кольорів, які синтезуються грунтовими стрептоміцетами на повноцінному кукурудзяно-соєвому середовищі. Визначено антибіотичну активність одержаних сполук відносно ряду грампозитивних і грамнегативних мікроорганізмів, а також дріжджів. Установлено максимуми поглинання антибіотиків у видимому та УФ-світлі. Одержано попередні дані про наявність у структурі молекул більшості антибіотиків вуглеводного компонента, а також про індикаторні властивості антибіотиків червоного кольору. Зроблено припущення про можливу спорідненість деяких антибіотиків з антрациклінами та ансаміцинами.
| | 16. |
Нидялкова Н. А. Выделение фибринолитической пептидазы Bacillus thuringiensis ИМВ В-7324 [Електронний ресурс] / Н. А. Нидялкова, Е. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанец // Мікробіологічний журнал. - 2012. - Т. 74, № 5. - С. 9-15. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2012_74_5_3
| | 17. |
Лаврінчук В. Я. Дія пероксиду водню на мутанти Streptomyces globisporus 1912 з різною каротинсинтезуючою активністю [Електронний ресурс] / В. Я. Лаврінчук, С. Л. Голембіовська, Б. П. Мацелюх // Мікробіологічний журнал. - 2012. - Т. 74, № 5. - С. 87-91. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2012_74_5_14 Показано залежність виживання Crt<^>+- і Crt<^>--мутантів Streptomyces globisporus 1912 за умов оксидаційного стресу, викликаного пероксидом водню, від рівня біосинтезу бета-каротину і лікопіну - важливих факторів антиоксидаційного захисту. Рожеві мутанти 4Lcp, RVLcp і R3Lcp, які синтезують лікопін, резистентні до пероксиду водню. Червоні мутанти 4Crt, 6Crt, 7Crt, RVCrt і R3Crt - продуценти лікопіну і бета-каротину показали середній рівень резистентності до H2O2, а безпігментні 4W, 4W1, 7W2 і 7Y зберегли рівень чутливості до цього агента, характерний для вихідного Crt<^>--штаму 1912.
| | 18. |
Варбанец Л. Д. Бактерии Черного моря – продуценты гидролитических ферментов [Електронний ресурс] / Л. Д. Варбанец, Л. В. Авдеева, Н. В. Борзова, Е. В. Мацелюх, А. В. Гудзенко, Е. А. Киприанова, Л. В. Ярошенко // Мікробіологічний журнал. - 2011. - Т. 73, № 5. - С. 9-15. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2011_73_5_3
| | 19. |
Мацелюх Б. П. Пошук і характеристика регуляторів біосинтезу ландоміцину Е у Streptomyces globisporus [Електронний ресурс] / Б. П. Мацелюх, С. Г. Тимошенко, О. І. Бамбура, О. П. Копейко // Мікробіологічний журнал. - 2011. - Т. 73, № 5. - С. 16-20. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2011_73_5_4 Проведено пошук позитивних регуляторів біосинтезу ландоміцину E серед екзогенних метаболітів музейних і свіжовиділених штамів стрептоміцетів за допомогою тесту на косинтез із використанням мутантного штаму Streptomyces globisporus 1912-Б2. Показано здатність біля 10 % досліджених стрептоміцетів утворювати екзогенні метаболіти, які відновлюють біосинтез ландоміцину E штамом Б2. Регуляторні сполуки, очищені за допомогою методу тонкошарової хроматографії, відрізняються між собою хроматографічною рухливістю (Rf) і максимумами поглинання в УФ-світлі. На підставі попередніх досліджень вони віднесені до 4-х типів позаклітинних регуляторів біосинтезу ландоміцину E.
| | 20. |
Мацелюх О. В. Протеолітичні ферменти мікроорганізмів [Електронний ресурс] / О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець, А. С. Левішко // Мікробіологічний журнал. - 2010. - Т. 72, № 4. - С. 56-73. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/MicroBiol_2010_72_4_11 Зазначено, що мікробні протеолітичні ферменти гідролізують різноманітні білкові субстрати. Зібрано дані щодо здатності деградувати білки ферментами, виділеними з різних груп мікроорганізмів - бактерій, грибів, актиноміцетів та дріжджів. Розглянуто фізико-хімічні властивості, методи виділення і очистки ферментних препаратів протеаз. Проаналізовано існуючі і можливі шляхи використання цих ферментів у промисловості і медицині.
| | | |
|
|