У препаратах мітохондрій, виділених з нирок і головного мозку бика, а також із печінки та мозку пацюка, виявлено активність тіамінтрифосфатази (ТТФ-ази). За умов заморожування - відтавання препаратів така активність визначається в розчині, що свідчить про розчинну природу ферменту. ТТФ-азна активність у цих розчинах та активність маркерних ферментів із мітохондрій за дії осмотичного шоку або зростаючих концентрацій тритону Х-100 свідчить про присутність ТТФ-ази в матриксі та в міжмембранному просторі мітохондрій. Величина молекулярної маси мітохондріального ферменту за допомогою методу гель-фільтрації відповідає масі специфічної цитозольної ТТФ-ази (3.6.1.28). Ферменти, однак, розрізняються за значенням <$E K sub м>: мітохондріальна ТТФ-аза виявляє вищу уявну спорідненість до відповідного субстрату. Одержані результати дозволяють дійти висновку про існування у клітинах ссавців множинних форм ТТФ-ази.

Із нирок бика виділено й очищено розчинну NTP-азу, яка відрізняється за низкою показників від відомих білків, які мають NTP-азну активність. Цей ензим виявляє максимальну активність за pH 7,5, що абсолютно залежить від наявності іонів двовалентних металів і за показниками гель-хроматографії його молекулярна маса складає 60 кДа. У досліджуваному діапазоні концентрацій (45 - 440 мкМ) субстрату інозин-5'-трифосфату активність NTP-ази підпорядковується кінетиці Міхаеліса - Ментен, а показник уявної Km для нього дорівнює 23,3 мкМ. Цей фермент має широку субстратну специфічність до каталізу гідролізу різних нуклеозид-5'-три- та дифосфатів.