Із нирок бика виділено й очищено розчинну NTP-азу, яка відрізняється за низкою показників від відомих білків, які мають NTP-азну активність. Цей ензим виявляє максимальну активність за pH 7,5, що абсолютно залежить від наявності іонів двовалентних металів і за показниками гель-хроматографії його молекулярна маса складає 60 кДа. У досліджуваному діапазоні концентрацій (45 - 440 мкМ) субстрату інозин-5'-трифосфату активність NTP-ази підпорядковується кінетиці Міхаеліса - Ментен, а показник уявної Km для нього дорівнює 23,3 мкМ. Цей фермент має широку субстратну специфічність до каталізу гідролізу різних нуклеозид-5'-три- та дифосфатів.