Бази даних


Наукова періодика України - результати пошуку


Mozilla Firefox Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер
"Mozilla Firefox"

Вид пошуку
Повнотекстовий пошук
 Знайдено в інших БД:Журнали та продовжувані видання (2)Реферативна база даних (9)
Список видань за алфавітом назв:
A  B  C  D  E  F  G  H  I  J  L  M  N  O  P  R  S  T  U  V  W  
А  Б  В  Г  Ґ  Д  Е  Є  Ж  З  И  І  К  Л  М  Н  О  П  Р  С  Т  У  Ф  Х  Ц  Ч  Ш  Щ  Э  Ю  Я  

Авторський покажчик    Покажчик назв публікацій



Пошуковий запит: (<.>A=Kolybo D$<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 11
Представлено документи з 1 до 11
1.

Kolybo D. V. 
Immunobiology of diphtheria. Recent approaches for the prevention, diagnosis, and treatment of disease [Електронний ресурс] / D. V. Kolybo, A. A. Labyntsev, S. I. Romaniuk, A. A. Kaberniuk, O. M. Oliinyk, N. V. Korotkevich, S. V. Komisarenko // Biotechnologia Acta. - 2013. - Vol. 6, № 4. - С. 43-62. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2013_6_4_10
Зазначено, що дифтерія є висококонтагіозним і небезпечним для життя бактеріальним токсинопосередкованим захворюванням, яке спричинюється токсигенними штамами Corynebacterium diphtheria, трансформованими бактеріофагом, який несе ген токсину. Збудник дифтерії та його основний фактор вірулентності - дифтерійний токсин - досить добре вивчено, проте спалахи цього захворювання ще й досі виникають в усьому світі. На цей час бурхливий розвиток нових методів у галузі імунології та молекулярної біології сприяє вдосконаленню профілактики, діагностики та лікування дифтерії. В огляді висвітлено мікробіологічні, епідеміологічні, а також імунологічні аспекти дифтерійної інфекції, роль дифтерійного токсину та інших факторів вірулентності в патогенезі захворювання, роль гуморального антитоксичного імунітету в протидифтерійному захисті, а також перспективи розроблення нових діагностичних тестів, протидифтерійних вакцин, імунобіологічних препаратів та антидотів для боротьби з дифтерійною інфекцією.
Попередній перегляд:   Завантажити - 342.217 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
2.

Labyntsev А. J. 
Effect of the T-domain on intracellular transport of diphtheria toxin [Електронний ресурс] / А. J. Labyntsev, D. V. Kolybo, E. S. Yurchenko, A. A. Kaberniuk, N. V. Korotkevych, S. V. Komisarenko // Ukrainian biochemical journal. - 2014. - Vol. 86, № 3. - С. 77-87. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2014_86_3_11
Субодиниця B дифтерійного токсину (ДТ), яка складається із 2-х доменів, R - рецепторного та Т - трансмембранного, відіграє важливу роль у зв'язуванні токсину з рецептором на клітинах-мішенях та у транспортуванні каталітичної субодиниці A до цитозолю. Рекомбінантні аналоги субодиниці B є перспективними представниками унікального класу транспортувальних протеїнів, які здатні забезпечити доставку біологічно активних молекул до цитозолю клітин. Створення таких конструкцій вимагає з'ясування ролі кожного із фрагментів ДТ у транспортуванні комплексу рецептор - токсин. Досліджено роль T-домену у внутрішньоклітинному транспортуванні рекомбінантних фрагментів ДТ. Для цього порівнено особливості внутрішньоіклітинного транспортування R-домену та субодиниці B, яка містить в собі як R-, так і Т-домен. Рекомбінантні фрагменти ДТ мітили флуоресцентними протеїнами, що надало змогу використовувати в дослідженні техніку колокалізації. За допомогою методу конфокальної мікроскопії встановлено відмінності у транспортуванні рекомбінантних похідних ДТ у клітинах лінії Vero. Показано, що R-домен швидше потрапляє до тубулярних компартментів клітини, ніж субодиниця B. Аналіз колокалізації R-домену та субодиниці B підтверджує майже лінійне її зростання за коефіцієнтом Пірсона (PCC) у разі збільшення часу інкубації. Проте відсоток субодиниці B, колокалізованої з R-доменом, визначений за коефіцієнтом Мандерса (M1), зростає нелінійно, що може свідчити про здатність субодиниці В потрапляти до певних компартментів клітини, недоступних для R-домену. Роль T-домену у внутрішньоклітинному транспортуванні та компартменталізації токсину, вірогідно, пов'язана з його здатністю до формування протонних каналів і взаємодії з комплексом протеїнів цитоплазми COPI.
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.257 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
3.

Labyntsev A. J. 
Effect of diphtheria toxin T-domain on endosomal pH [Електронний ресурс] / A. J. Labyntsev, N. V. Korotkevych, D. V. Kolybo, S. V. Komisarenko // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2015. - Vol. 87, № 4. - С. 13-23. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2015_87_4_5
Зазначено, що ключовим етапом у реалізації цитотоксичної дії дифтерійного токсину (ДТ) є перенесення його каталітичного домену (Cd) з ендосом у цитозоль. Головну роль у цьому процесі відіграє транспортний домен (Td), проте молекулярний механізм його функціонування залишається невідомим. Раніше було показано, що Td здатний впливати на ендосомальний транспорт ДТ. Мета роботи - вивчення впливу Td дифтерійного токсину на компартменталізацію ендосом і на pH ендосомального середовища. Для цього використано рекомбінантні фрагменти ДТ, які відрізнялися лише наявністю Td в їх складі, що були злиті з флуоресцентними протеїнами. Показано, що фрагмент токсину із Td повільніше проходив шлях ранні - пізні ендосоми - лізосоми, та мав дещо відмінну від фрагмента ДТ (без Td) колокалізацію з ендосомальними маркерами. При цьому з 10- до 50-ї хв спостереження pH ендосом, що містять фрагменти ДТ із Td, мали стале значення pH (~ 6,5). За цей час для ендосом, що містять фрагменти ДТ без Td, продемонстровано зниження pH від 6,3 до 5,5. Одержані результати вказують на те, що Td інгібує закислення ендосомального середовища. Однією з можливих причин цього може бути вплив утвореного T-доменом іонного каналу на процес зниження pH ендосом. Ця властивість Td може не тільки сповільнювати дозрівання ендосом, але і пригнічувати активацію pH-залежних ендосомальних протеїназ, що сприяє успішному транспортуванню Cd у цитозоль клітини.
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.526 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
4.

Ezepchuk Yu. V. 
Nobel Laureate Ilya I. Mechnikov (1845-1916). Life story and career [Електронний ресурс] / Yu. V. Ezepchuk, D. V. Kolybo // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2016. - Vol. 88, № 6. - С. 98-109. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2016_88_6_12
Століття науки після смерті І. І. Мечникова продемонструвало істинність багатьох його поглядів і суджень із галузей імунології, патології, бактеріології, зоології та порівняльної ембріології. Сьогодні його справедливо називають батьком теорії клітинного імунітету, а також передвісником теорії природного імунітету. Його роботи, присвячені молочнокислим бактеріям, стали основою цілої індустрії пробіотиків. Вчення І. І. Мечникова про можливість продовження життя людини актуально і в наші часи. Ця публікація є ще однією спробою зв'язати біографію вченого з його творчою спадщиною і його внесок у скарбницю світової біологічної науки.
Попередній перегляд:   Завантажити - 6.532 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
5.

Chudina T. O. 
Changes in proHB-EGF expression after functional activation of the immune system cells [Електронний ресурс] / T. O. Chudina, A. J. Labintsev, S. I. Romaniuk, D. V. Kolybo, S. V. Komisarenko // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2017. - Vol. 89, № 6. - С. 31-38. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2017_89_6_6
Досліджено рівень експресії proHB-EGF на клітинах ліній J774, Raji, KG-1, що походять із різних типів клітин імунної системи людини та миші, за стандартних умов культивування in vitro та під час функціональної активації цих клітин. Виявлено зміни експресії proHB-EGF на поверхні клітин залежно від щільності клітинної популяції, вмісту фетальної сироватки бика у культуральному середовищі, під впливом мітогенного чинника - ліпополісахариду бактеріального походження, а також неактивної повнорозмірної форми дифтерійного токсину (CRM197) і рекомбінантного аналога розчинної форми HB-EGF - rsHB-EGF. Одержані результати є важливими для розуміння функціональної ролі рецептора proHB-EGF на поверхні макрофагоподібних клітин і B-лімфоцитів і свідчать про залучення цього рецептора до регуляції імунних процесів в організмі.
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.509 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
6.

Manoilov K. Yu. 
Enhancement of internalization of diphtheria toxin recombinant fragments in sensitive cells mediated by toxin’s T-domain [Електронний ресурс] / K. Yu. Manoilov, A. J. Labyntsev, N. V. Korotkevych, D. V. Kolybo // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2017. - Vol. 89, № 5. - С. 96-105. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2017_89_5_13
Субодиниця В дифтерійного токсину (ДТ) та її R-домен відрізняються наявністю або відсутністю Т-домена. Мета роботи - проаналізувати взаємодію цих фрагментів токсину з клітинами ссавців для виявлення впливу Т-домену на ендоцитоз у резистентних клітинах. Інтерналізацію рекомбінантних флуоресцентних похідних субодиниці В і R- домену охарактеризовано в резистентних клітинах L929, що походять із сполучної тканини миші, та токсинчутливих клітинах Vero з нирок африканської зеленої мавпи. Встановлено, що в процесі інкубації клітин за одночасної присутності субодиниці В і R-домену в культуральному середовищі, клітини Vero інтерналізували більше молекул субодиниці В, ніж R-домену. За таких самих умов клітини L929 інтерналізували більше молекул R-домену, ніж субодиниці В. Колокалізація флуоресцентних субодиниці В та R-домену в клітинах L929 була швидкою та відбувалась практично повністю на ранніх стадіях інкубації у порівнянні з клітинами Vero, в яких вона була повільною та відбувалась поступово. Одержані дані вказують на те, що Т-домен впливає на інтерналізацію та ендосомальний транспорт ДТ у клітинах відповідно до їх чутливості до токсину. Дійшли висновку, що лише в токсинчутливих клітинах Т-домен бере участь у внутрішньоклітинному ендосомальному транспорті та сортуванні ДТ шляхом підсилення інтерналізації молекул токсину.
Попередній перегляд:   Завантажити - 2.522 Mb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
7.

Siromolot A. A. 
Recognition of Mycobacterium tuberculosis antigens MPT63 and MPT83 by murine polyclonal and scFv antibodies [Електронний ресурс] / A. A. Siromolot, O. S. Oliinyk, D. V. Kolybo // Biotechnologia Acta. - 2018. - Vol. 11, № 2. - С. 30-39. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2018_11_2_5
Мета дослідження - охарактеризувати імуноглобулін G (IgG) опосередковану відповідь за умов експериментальної імунізації лабораторних мишей очищеними рекомбінантними протеїновими препаратами Mycobacterium tuberculosis MPT63, MPT83, еквімолярним коктейлем протеїнів та штучним злитим протеїном MPT83-MPT63, а також одержати рекомбінантні одноланцюгові варіабельні фрагменти антитіл scFv до MPT63 та MPT83 проти цих антигенів. Дослідження показало, що гуморальна імунна відповідь до MPT63, MPT83, химерного протеїну MPT83-MPT63 та еквімолярної суміші MPT63 і MPT83 суттєво відрізняється. Для кожного антигену рівні сироваткових антитіл оцінювали, використовуючи значення обрізання на основі індексу оптичної щільності. Доведено вирішальну роль MPT83 для імуногенності химерного протеїну та/або коктейлю окремих антигенів за умов імунізації лабораторних тварин. Одержано специфічні scFv антитіла проти MPT63 та MPT83, які можуть бути використані для розроблення системи для кількісного визначення антигенів, а також вивчення їх біологічних властивостей. Було показано високоімуногенні властивості N-кінцевої ділянки MPT83, що підвищує чутливість ELISA, й запропоновано використовувати химерний протеїн MPT83-MPT63 як перспективний кандидат на роль антигенної субстанції для серологічної діагностики туберкульозу.
Попередній перегляд:   Завантажити - 482.801 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
8.

Manoilov K. Y. 
Necessity of translocation domain for realisation of cytostatic effect of non-toxic derivatives of diphtheria toxin [Електронний ресурс] / K. Y. Manoilov, O. I. Krynina, A. Ju. Labyntsev, S. I. Romaniuk, D. V. Kolybo // Biotechnologia Acta. - 2018. - Vol. 11, № 2. - С. 64-71. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2018_11_2_9
Мета роботи - оцінити in vitro цитостатичну дію рекомбінантних фрагментів нетоксичного точкового мутанту дифтерійного токсину - CRM197, який було запропоновано як потенційний препарат для лікування трійчасто-негативного раку грудної залози. Із цією метою з використанням методу метало-афінної хроматографії на Ni-NTA агарозі виділили рекомбінантні похідні дифтерійного токсину - CRM197, SbB (субодиницю B) і рецепторний домен Rd та дослідили їх вплив на ріст поодиноких колоній клітин трійчасто-негативного раку грудної залози людини MDA-MB-231 за такими показниками, як площа, периметр та індекс циркулярності. Одержані результати показали, що CRM197 і SbB, які містили у складі молекули транслокаційний домен Td, однаковою мірою виявляли цитостатичний ефект стосовно клітин MDA-MB-231, зменшуючи площу та периметр поодиноких колоній. Протеїн Rd не впливав на останні два параметри, які характеризують розмір колоній, однак змінював форму їх краю, про що свідчить підвищення індексу циркулярності. Ймовірно, що Td може брати участь у реалізації цитостатичної дії через притаманну йому пороутворювальну активність щодо ліпідних мембран. Зроблено висновок, що Rd і Td, на відміну від каталітичного домену дифтерійного токсину, відіграють важливу роль у реалізації цитотоксичних властивостей CRM197, а SbB, яка складається з Rd і Td, є структурним фрагментом дифтерійного токсину з найменшою молекулярною масою, і її можна використовувати як аналог CRM197.
Попередній перегляд:   Завантажити - 449.186 Kb    Зміст випуску    Реферативна БД     Цитування
9.

Siromolot A. A. 
Specificity and sensitivity of the new test for serological evaluation of tuberculosis using MPT83-MPT63 fusion antigen [Електронний ресурс] / A. A. Siromolot, T. O. Chudina, I. S. Danilova, O. M. Rekalova, D. V. Kolybo, S. V. Komisarenko // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2018. - Vol. 90, № 6. - С. 41-48. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2018_90_6_7
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.358 Mb    Зміст випуску     Цитування
10.

Krynina O. I. 
Role of the heparin-binding domain in intracellular trafficking of sHB-EGF [Електронний ресурс] / O. I. Krynina, K. Yu. Manoilov, D. V. Kolybo, S. V. Komisarenko // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Vol. 91, № 4. - С. 26-32. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2019_91_4_5
Попередній перегляд:   Завантажити - 1.173 Mb    Зміст випуску     Цитування
11.

Krynina O. I. 
Influence of human HB-EGF secreted form on cells with different EGFR and ErbB4 quantity [Електронний ресурс] / O. I. Krynina, N. V. Korotkevych, A. J. Labyntsev, S. I. Romaniuk, D. V. Kolybo, S. V. Komisarenko // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Vol. 91, № 5. - С. 25-33. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2019_91_5_6
Попередній перегляд:   Завантажити - 2.261 Mb    Зміст випуску     Цитування
 
Відділ інформаційно-комунікаційних технологій
Пам`ятка користувача

Всі права захищені © Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського