Синтезовано комплекси германію (IV) з янтарною (<$E roman H sub 2 >Suc), оксіетилімінодіоцтовою (<$E roman H sub 2 >Oeida) та імінодіянтарною (<$E roman H sub 4 >Ids) кислотами, а також моно- та різнолігандні комплекси германію (IV) - продукти взаємодії триамонійної солі оксіетилідендифосфонової кислоти ((<$E roman NH sub 4 ) sub 3>HL) та оксикислот: винної (<$E roman H sub 4 >Tart), лимонної (<$E roman H sub 4 >Citr), триоксиглутарової (<$E roman H sub 4 >Toglut). Визначено склад одержаних комплексів: <$E [ roman {Ge(OH) sub 2 (NaSuc}) sub 2 ]> <$E cdot~roman {2H sub 2 O}> (I); <$E [ roman {GeOH(Oeida)~cdot~H sub 2 O]~cdot~H sub 2 O}> (II); <$E [ roman {Ge(OH) sub 2 (NaHIds)} sub 2 ]> (III); <$E [ roman Ge{(OH) sub 2 (NH sub 4 ) sub 3 HL)(H sub 2 Tart)}]> (IV); <$E [ roman {Ge(OH) sub 2 (NH sub 4) sub 3 HL)(H sub 2 Citr)}]> (V); <$E [ roman {Ge(OH) sub 2 (NH sub 4 ) sub 3 HL)(H sub 2 Toglut)}]> (VI); <$E [ roman {Ge(OH) sub 2 ((NH sub 4 ) sub 2 HL)} sub 2 ]> (VII); <$E [ roman {Ge(OH) sub 2 (H sub 2 O) sub 2 (NH sub 4 )HL}]> (VIII). Досліджено здатність синтезованих сполук впливати на синтез та активність ферментів колагенази, <$E alpha>-N-ацетилгалактозамінідази (<$E alpha>-GalNAc-ase) та <$E alpha>-галактозидази (<$E alpha>-Gal-ase). Установлено, що сполуки II - VIII активують біосинтез <$E alpha>-Gal-ase й <$E alpha>-GalNAc-ase, в той час як діоксид германію (IX) і комплекс I незначно інгібують синтез даних ферментів. Усі сполуки, крім комплексу IV, підвищували активність <$E alpha>-Gal-ase та <$E alpha>-GalNAc-ase. По відношенню до колагенази всі комплекси проявили себе однотипно - інгібували синтез та активність ферменту.

• Борзова Наталія Вікторівна (біологічні науки)
• Варбанець Людмила Дмитрівна (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"