Порівняльний аналіз первинної структури м'язової субодиниці лактатдегідрогенази (LDH-A) та серцевої (LDH-B) в еволюційному ряду хребетних від хрящових риб до ссавців виявив стійкі відмінності ізоферментів за складом амінокислот. Ці відмінності визначають фізико-хімічні властивості макромолекул. Так первинний ланцюг LDH-A коротше за LDH-B, яка побудована з більш важких амінокислот, має менше полярних незаряджених і більше полярних заряджених амінокислот, причому в ланцюгу LDH-A позитивно заряджені амінокислоти мають явну перевагу над негативно зарядженими. Виявлено відмінності рівнів алозимної мінливості порівнюваних ізоферментів у ряду хребетних тварин.

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"