Путем направленного сайт-специфического и случайного мутагенеза мономерного красного флуоресцентного белка mCherry созданы три мутантных белка, названных флуоресцентными таймерами (ФТ), которые, в отличие от исходного белка, изменяют со временем флуоресценцию с голубой на красную, и определены их первичные структуры. Выделенные мутантные белки отличаются друг от друга скоростями изменения спектров флуоресценции - большой (БФТ), средней (СФТ) и малой (МФТ). В сравнении с исходным mCherry БФТ содержит пять аминокислотных замен. Среди них замены Лиз <$E symbol О> Арг, Лей <$E symbol О> Трп, Ала <$E symbol О> Сер в позициях 69, 84 и 224 находятся внутри белковой молекулы, а Глу <$E symbol О> Лиз, Сер <$E symbol О> Тре в позициях 34 и 151 - на ее внешней поверхности. В аминокислотной последовательности СФТ найдены девять замен. Лиз <$E symbol О> Арг, Лей <$E symbol О> Трп, Мет <$E symbol О> Илей, Лей <$E symbol О> Мет в позициях 69, 84, 152 и 205 - внутренние, и Асн <$E symbol О> Асп, Тре <$E symbol О> Сер, Глн <$E symbol О> Лиз, Тир <$E symbol О> Цис, Арг <$E symbol О> Гис в позициях 23, 43, 194, 221 и 227 - внешние. МФТ имеет только четыре мутации, из которых три: Лиз <$E symbol О> Арг, Лей <$E symbol О> Трп, Ала <$E symbol О> Вал в позициях 69, 84 и 179 находятся во внутреннем пространстве молекулы, а одна - в позиции 30, Глу <$E symbol О> - на ее поверхности. Рассмотрена структурная роль найденных внешних и внутренних аминокислотных замен в формировании флуоресцентных особенностей БФТ, СФТ и МФТ, которые отличают их как от mCherry, так и друг от друга.

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"