Ржепецький Ю. А. Протеїнкіназа D взаємодіє з адаптерним білком RUK/CIN85 і фосфорилює його / Ю. А. Ржепецький, А. А. Самойленко, О. П. Кухаренко, С. В. Міхалап, С. П. Сидоренко, А. Гауссер, Л. Б. Дробот // Біол. студії. - 2009. - 3, № 3. - С. 17-28. - Бібліогр.: 43 назв. - укp.Зазначено, що адаптерний білок Ruk/CIN85, побудований із множинних доменів і мотивів, залучених до міжмолекулярних взаємодій, функціонує як ключова ланка сигнальних мереж, що забезпечують координований контроль важливих фізіологічних відповідей клітин. Наявність великої кількості консенсусних мотивів для низки протеїнкіназ у структурі Ruk/CIN85 свідчить про те, що фосфорилювання є однією з найімовірніших посттрансляційних модифікацій адаптерного білка, які можуть регулювати його біологічну активність залежно від клітинного контексту. Продемонстровано, що протеїнкінази D (PKD) 1 і 2 співімунопреципітують з Ruk/CIN85 із лізатів клітин HEK293, тимчасово трансфікованих вектором pRc/CMV-Rukl. З використанням панелі GST-злитих фрагментів Ruk/CIN85 для преципітації PKD2-Flag показано, що PKD2 взаємодіє з SH3B і частково з SH3C доменом Ruk, причому присутність одночасно обох вказаних доменів суттєво посилює цю взаємодію. Виявилося, що найефективніше PKD2 взаємодіє з Pro-багатою ділянкою Ruk і виявляє значно нижчу спорідненість до суперспіралізованої ділянки. Одержані дані дозволяють припустити, що PKD є новим зв'язувальним партнером Ruk/CIN85, залученим до регулювання його функціональної активності шляхом фосфорилювання. Індекс рубрикатора НБУВ: Е60*445.4 + Е60*725.111.42
Рубрики:
Шифр НБУВ: Ж100193 Пошук видання у каталогах НБУВ Додаткова інформація про автора(ів) публікації: (cписок формується автоматично, до списку можуть бути включені персоналії з подібними іменами або однофамільці) ![](/irbis_nbuv/images/info.png) Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"
|