Зазначено, що адаптерний білок Ruk/CIN85, побудований із множинних доменів і мотивів, залучених до міжмолекулярних взаємодій, функціонує як ключова ланка сигнальних мереж, що забезпечують координований контроль важливих фізіологічних відповідей клітин. Наявність великої кількості консенсусних мотивів для низки протеїнкіназ у структурі Ruk/CIN85 свідчить про те, що фосфорилювання є однією з найімовірніших посттрансляційних модифікацій адаптерного білка, які можуть регулювати його біологічну активність залежно від клітинного контексту. Продемонстровано, що протеїнкінази D (PKD) 1 і 2 співімунопреципітують з Ruk/CIN85 із лізатів клітин HEK293, тимчасово трансфікованих вектором pRc/CMV-Rukl. З використанням панелі GST-злитих фрагментів Ruk/CIN85 для преципітації PKD2-Flag показано, що PKD2 взаємодіє з SH3B і частково з SH3C доменом Ruk, причому присутність одночасно обох вказаних доменів суттєво посилює цю взаємодію. Виявилося, що найефективніше PKD2 взаємодіє з Pro-багатою ділянкою Ruk і виявляє значно нижчу спорідненість до суперспіралізованої ділянки. Одержані дані дозволяють припустити, що PKD є новим зв'язувальним партнером Ruk/CIN85, залученим до регулювання його функціональної активності шляхом фосфорилювання.

• Ржепецький Юрій Анатолійович (біологічні науки)
• Самойленко Анатолій Анатолійович (біологічні науки)
• Самойленко Андрій Анатолійович (технічні науки)
• Самойленко Алла Анатоліївна (історичні науки)
• Самойленко Антоніна Анатоліївна (технічні науки)
• Самойленко Олексій Олександрович (педагогічні науки)
• Кухаренко Олександр Петрович (біологічні науки)
• Міхалап Світлана Віталіївна (медичні науки)
• Сидоренко Світлана Павлівна (1953–2018) (медичні науки)
• Дробот Людмила Борисівна (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"