Зазначено, що некаталітичний C-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор і після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє цитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. C-модуль TyrRS містить залишок триптофану Trp144, який є флуоресцентним зондом у структурі білка, однак є локалізованим поза сайтом зв'язування РНК. Для дослідження взаємодії ізольованого C-модуля з тРНК консервативний ароматичний залишок Phe127 у РНК-зв'язувальному центрі за допомогою методів сайт-спрямованого мутагенезу замінено на флуорофор Trp127. Це дозволило суттєво підвищити квантовий вихід флуоресценції білка та визначити параметри зв'язування C-модуля з тРНК. На базі даних спектрофлуориметричного титрування визначено величину константи дисоціації комплексу C-модуля з <$E roman тРНК sup Phe>, яка складає <$E 2,9~cdot~10 sup -8> М, і стехіометрію комплексу (n = 1,2).

Індекс рубрикатора НБУВ: Е60*725.112.22в734.6

Рубрики:

Загальна зоологія

Шифр НБУВ: Ж14252 Пошук видання у каталогах НБУВ 

---

Додаткова інформація про автора(ів) публікації:
(cписок формується автоматично, до списку можуть бути включені персоналії з подібними іменами або однофамільці)

• Кордиш Марія Олександрівна (біологічні науки)
• Корнелюк Олександр Іванович (1950–) (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"