Зазначено, що C-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців виконує подвійну функцію: бере участь у зв'язуванні тРНК як цис-фактор і після протеолітичного відщеплення від N-кінцевого каталітичного кора синтетази проявляє ЕМАР (ендотеліальний і моноцитактивувальний поліпептид II) II-подібну цитокінову активність. У його структуру входить природний флюорофор Trp144, який, однак, локалізований поза РНК-зв'язувальним сайтом (РНК-ЗС). За допомогою методу сайт-спрямованого мутагенезу в РНК-ЗС уведено додатковий флюорофор за рахунок заміни консервативного ароматичного залишку Phe127 на Trp127. Досліджено взаємодію C-модуля з тРНК за допомогою методів часороздільної флуоресцентної спектроскопії. Порівняльний аналіз параметрів затухання флуоресценції мутантного C-модуля із заміною <$E roman {Phe127~symbol О~Trp}> і його комплексу з тРНК дозволив виявити додаткову короткоіснуючу компоненту триптофанової флуоресценції за присутності нуклеїнової кислоти (НК) без суттєвих змін інших параметрів. Одержані дані свідчать про поліморфність мікрооточення залишку Trp127 у комплексі, обумовлену динамічним механізмом взаємодії білка з НК.

• Кордиш Марія Олександрівна (біологічні науки)
• Корнелюк Олександр Іванович (1950–) (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"