За допомогою методу аналізу затримки смуги в полікриламідному гелі делеційних мутантів з'ясовано роль окремих доменів тирозил-тРНК синтетази (TyrRS) у взаємодії з тРНК. Ідентифіковано сайт TyrRS, відповідальний за зв'язування гомологічної <$E roman тРНК sup Tyr>. Цей сайт формується, в основному, каталітичним модулем TyrRS (<$E roman {TyrRS - DELTA C}>). Проте специфічність зв'язування повнорозмірної TyrRS виявилася суттєво вищою у порівнянні із зв'язуванням <$E roman тРНК sup Tyr> каталітичним модулем <$E roman {TyrRS - DELTA C}>. Окремий С-модуль також зберігає здатність до зв'язування <$E roman тРНК sup Tyr>, однак з досить низькою спорідненістю. Отже, припускається можливість залучення цитокінподібного С-модуля TyrRS до зв'язування тРНК у повнорозмірній TyrRS. Досліджено формування неканонічного потрійного комплексу <$E roman тРНК sup Tyr> з <$E roman {eEF1A sup * GDP}>. Детектовано також формування неканонічного четвертинного комплексу <$E roman {eEF1A sup * GDP sup * тPHK sup Tyr* TyrRS}>. Найвірогідніше, що основний внесок до цієї взаємодії робить каталітичний домен TyrRS, тому що <$E roman {TyrRS - DELTA C}> також здатна формувати четвертинний комплекс. Ці дані свідчать на користь існування універсального механізму каналювання тРНК, оскільки є вже третім прикладом формування таких незвичних комплексів з різними тРНК.

• Футерник Павло Володимирович (біологічні науки)
• Корнелюк Олександр Іванович (1950–) (біологічні науки)
• Негруцький Борис Сергійович (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"