В экспериментах, выполненных на фракции плазматических мембран клеток гладкой мышцы матки, показано, что pH-зависимость ферментативной активности "базальной" (<$E roman Ca sup 2+>-независимой) <$E roman Mg sup 2+>-АТР-азы, полученная в режиме определения начальной скорости реакции гидролиза АТР, не является колоколообразной, а характеризуется линейностью в диапазоне значений pH 6,0 - 8,0. Предложена и проанализирована кинетичекая модель <$E roman Mg sup 2+>-зависимого ферментативного гидролиза АТР, объясняющая линейность указанной pH-зависимости. Результаты кинетического анализа свидетельствуют, что причина линейности pH-зависимости ферментативной активности "базальной" <$E roman Mg sup 2+>-АТР-азы заключается в том, что протон (<$E roman H sup +>) является конкурентным ингибитором данного фермента: увеличение концентрации протонов приводит к уменьшению сродства субстрата <$E roman MgАТР sup 2-> к ферменту, однако не влияет на число оборотов последнего. Таким образом, в работе дается кинетическое обоснование возможной регуляторной роли <$E roman H sup +> как фактора своеобразной отрицательной обратной связи, контролирующей ферментативную активность "базальной" <$E roman Mg sup 2+>-АТР-азы, "нарабатывающей" протоны в клетках миометрия: при увеличении концентрации протонов в примембранных областях миоплазмы активность АТР-азы уменьшается, а при уменьшении - увеличивается. Не исключается, что благодаря своей своеобразной линейной pH-зависимости изучаемая АТР-гидролазная система служит важным элементом контроля протонного гомеостаза в гладкомышечных клетках.

• Костерін Сергій Олексійович (1950–) (біологічні науки)
• Векліч Тетяна Олександрівна (біологічні науки)
• Прилуцький Юрій Іванович (1950–) (фізико-математичні науки)
• Бориско Петро Олександрович (біологічні науки)

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"