Kokorev A. E. Thioflavin T binding to the model fibrils of lysozyme: the effects of fibril twisting = Зв'язування тіофлавіну T з модельними фібрилами лізоциму: ефект закручування фібрил / A. E. Kokorev, V. M. Trusova, K. O. Vus, U. K. Tarabara, G. P. Gorbenko // East Europ. J. of Physics. - 2017. - 4, № 4. - С. 30-36. - Бібліогр.: 13 назв. - англ.Амілоїдні фібрили - це високо впорядковані нерозчинні білкові агрегати, які викликають цілу низку серйозних захворювань, таких як хвороби Альцгеймера та Паркінсона, пріонні патології, деякі типи системного амілоїдозу, тощо. Один із найбільш ефективних підходів до детектування амілоїдних фібрил базується на дослідженні спектральної поведінки специфічного флуоресцентного барвника, Тіофлавіну T (ThT). За допомогою методів молекулярного докінгу та молекулярної динаміки, з використанням програмних пакетів PatchDock, FireDock, CreateFibril та GROMACS, створено та проаналізовано модель закрученої фібрили К-пептиду, який, вірогідно, входить до ядра амілоїдних фібрил лізоциму. Досліджено вплив кута закручування фібрил на їх зв'язування з ThT. Отримані результати свідчать про те, що специфічність ThT до закручених фібрил переважно визначається ефектами кривизни, а не амінокислотним складом фібрилярних жолобків, в яких розташовується молекула ThT. Індекс рубрикатора НБУВ: Е0*725.111.4 + Е0*551.322.8
Рубрики:
Шифр НБУВ: Ж43925 Пошук видання у каталогах НБУВ
Повний текст Наукова періодика України
 Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"
|