Мета огляду - проаналізувати сучасні уявлення про кератинази, групу протеолітичних ензимів, які каталізують розщеплення високостабільних фібринових протеїнів - кератинів. Представники різних таксономічних груп мікроорганізмів, включаючи гриби, актиноміцети і бактерії, є продуцентами кератиназ. В огляді наведено сучасну класифікацію кератиназ відповідно до бази даних MEROPS. Вона грунтується на схожості амінокислотних послідовностей, що також відображає еволюційні взаємодії між протеолітичними ензимами. База даних MEROPS об'єднує протеази в 62 клани і 264 родини. Дослідження фізико-хімічних властивостей кератиназ свідчать, що ензими активні в широкому діапазоні температур і значень pH, з оптимальною дією за нейтрального і лужного pH і <$E40~-~70~symbol Р roman C>. Показано, що мікробні кератинази є переважно метало-, сериновими або метало-сериновими протеазами. Вони зазвичай позаклітинні, і їх синтез індукується кератиновмісними субстратами. В огляді обговорено практичне застосування кератиназ. Ці ензими успішно використовують у біоконверсії кератинових відходів у корми для тварин і азотні добрива, а також у шкіряній, текстильній, косметичній, медичній та фармацевтичній промисловості. Кератинази також застосовують як пестициди у виробництві наночастинок, біопалива, біоплівок, що розкладаються, клеїв і фольги. Крім того, кератинази використовують у деградації пріонових протеїнів, які здатні спричинити низку нейродегенеративних захворювань людини і тварин з утворенням губчастої енцефалопатії.

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"