Розчинність та конформаційна стабільність протеїну є результатом балансу взаємодій як в межах протеїну, так і між протеїном і розчинником. Вільна енергія електростатичної сольватації олігогліцинів, моделей для хребта протеїну, стає більш вигідною зі зростанням довжини, до того ж довші пептиди колапсують через формування вигідних внутріпептидних взаємодій між диполями CO, в деяких випадках без водневих зв'язків. Сильно відштовхувальне формування розчинникової порожнини збалансовується ван дер вальсівським притяганням та електростатичними внесками. Для того, щоб дослідити конкуренцію між виключенням розчинника та зарядовими взаємодіями, змодельовано колапс довгого олігогліцину з 15-ма блоками за скейлінгу зарядів на пептиді від нуля до повного заряду. Вивчено, який ефект це має на конформаційні властивості пептиду. Описано приблизні термодинамічні зміни, що відбуваються під час скейлінгу як через інтрапептидні потенціали, так і через потенціали пептид-вода, і визначено вільну енергію електростатичної сольватації для системи.